Caracterização físico-química da interação intermolecular entre Vermelho 40 ou Vermelho Ponceau 4R e albumina do soro bovino

• Ano de defesa: 2015
• Autor(a) principal: Lelis, Carini Aparecida
• Tipo de documento: Dissertação
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Universidade Federal de Viçosa
• Palavras-chave em Português: Tecnologia de alimentos; Substâncias corantes em alimentos; Proteínas; Ciência de Alimentos
• Link de acesso: http://www.locus.ufv.br/handle/123456789/6700

Corantes alimentícios são aditivos utilizados em alimentos com importância para a aparência e aceitabilidade do produto. A distribuição uniforme dos corantes nos sistemas alimentícios pode ser uma indicação de interações e formação de complexos entre os corantes e um ou mais ligantes existente na matriz alimentícia. O presente trabalho teve como objetivo estudar a nível molecular os mecanismos envolvidos na interação entre os corantes alimentícios (vermelho 40 (V40) e vermelho ponceau 4R (VP 4R)) e a proteína (albumina do soro bovino (BSA)) em diferentes condições de força iônica, pH e temperatura. Os mecanismos envolvidos na interação entre os corantes e a proteína foram investigados utilizando técnicas altamente sensíveis e eficazes como fluorescência, nanocalorimetria de titulação isotérmica, tensão interfacial e coeficiente de difusão. Resultados de fluorescência mostraram que a intensidade de fluorescência da BSA diminuiu à medida que as concentrações de V40 e VP 4R aumentaram. O mecanismo de extinção da fluorescência foi classificado como estático, havendo portanto, a formação de complexos entre a proteína e os corantes em todas as condições termodinâmicas estudadas. Além disso, a variação de energia livre de Gibbs de complexação foi negativa, sendo regida entalpica ou entropicamente dependendo das condições termodinâmicas. A análise do coeficiente de difusão (CD) dos corantes na presença de concentrações crescentes do biopolímero também demonstrou a formação de complexo entre os corantes e a BSA, visto que os CDs de ambos os corantes diminuíram na presença da proteína. Adicionalmente, a porcentagem de moléculas de corantes ligadas à BSA foi maior na presença de eletrólitos nos pHs 5,0 e 7,4. Medidas de tensão interfacial mostraram que os complexos BSA%corante possuem atividade superficial uma vez que houve redução na tensão interfacial água/ar à medida que a concentração de corante aumentou. A partir da inflexão das curvas de tensão interfacial no equilíbrio termodinâmico versus a concentração de corante foi possível determinar a estequiometria da complexação com valores semelhantes aos obtidos nos experimentos de fluorescência. Experimentos de nanocalorimetria de titulação isotérmica permitiram a determinação da variação da entalpia aparente de interação (∆H int%apar)entre corante e proteína. Os valores obtidos foram diferentes daqueles calculados pela aproximação de van’t Hoff a partir dos experimentos fluorimétricos e demonstraram complexação regida pela entalpia ou pela entropia dependendo das condições termodinâmicas do sistema. Além disso, a conformação da BSA influenciou nas energias obtidas pela análise de calorimetria. Apesar dos corantes apresentarem estruturas químicas similares, a presença de um anel benzênico e um grupo sulfito a mais no VP4R levou a diferenças consideráveis nos parâmetros termodinâmicos de interação com a BSA comparado com o V40, uma vez que o V40 interage na região hidrofóbica da proteína e o VP4R na superfície. Este estudo contribui para o conhecimento em nível molecular da interação entre a BSA e corantes sintéticos em condições de pH, força iônica e temperatura encontradas em matrizes alimentícias e no sangue.