Interação intermolecular entre caseínas bovinas e luteína

• Ano de defesa: 2024
• Autor(a) principal: Sismanoglu, Mariana Ishhanuhi da Silva
• Tipo de documento: Dissertação
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Universidade Federal de Viçosa; Ciência e Tecnologia de Alimentos
• Palavras-chave em Português: Leite - Proteínas; Carotenóides; Termodinâmica; Análise espectral; Fluorescência; Ciência e Tecnologia de Alimentos
• Link de acesso: https://locus.ufv.br/handle/123456789/33370; https://doi.org/10.47328/ufvbbt.2024.737

Devido às funções biológicas das moléculas bioativas, sua ingestão pode contribuir com efeitos benéficos à saúde. No entanto, muitas apresentam baixa biodisponibilidade e estabilidade química, o que é um fator limitante para a aplicação destas moléculas. Uma solução para aumentar a estabilidade consiste na formação de complexos entre proteínas e moléculas bioativas, como as caseínas bovinas (as- CNs, ß-CN, e k-CN) e luteína (LUT). Assim, este trabalho determinou os parâmetros termodinâmicos da interação intermolecular entre caseínas bovinas e LUT através da espectroscopia de fluorescência; avaliou o efeito desta interação sobre a atividade antioxidante da LUT utilizando o método DPPH (2,2-difenil-1-picrilhidrazila); e analisou o impacto da formação dos complexos entre caseínas bovinas e LUT sobre a fotodegradação da LUT. Verificou-se que os complexos LUT-caseínas bovinas apresentaram estequiometria 1:1 e a constante de ligação (Kb) foi da ordem de 104 mol. L-1. Baseando-se na variação da entalpia padrão de formação do complexo (?H°), a formação dos complexos foi entalpicamente conduzida, no qual os complexos as-CNs-LUT e k-CN-LUT inicialmente tinham uma ligação endotérmica, e posteriormente passaram para uma ligação exotérmica (?H° diminuiu de 0.24 kJ. mol-1 para -6.17 kJ. mol-1 e de 5.95 kJ. mol-1 para -11.20 kJ. mol-1, respectivamente), enquanto o complexo ß-CN-LUT apresentou uma ligação exotérmica (?H° diminuiu de -6.03 kJ. mol-1 para -12.87 kJ. mol-1). As caseínas bovinas mantiveram ou aumentaram a atividade antioxidante da LUT (IC50 = 73.65 µg/mL para o complexo as-CNs-LUT; IC50 = 101.21 µg/mL para o complexo ß-CN-LUT; e IC50 = 88.04 µg/mL para o complexo k-CN-LUT), e aumentaram sua estabilidade contra a fotodegradação, diminuindo a constante de degradação da LUT (Kd) para 0.0091 h-1; 0.0083 h-1; e 0.0108 h-1, e aumentando seu tempo de meia-vida (t1/2) para 76.17 h; 83.51 h; e 64.18 h, respectivamente. Estes resultados contribuem para elucidar o papel das caseínas bovinas na estabilização da LUT em matrizes lácteas e outros sistemas baseados no complexo LUT-caseínas bovinas, fornecendo estratégias importantes para melhorar a aplicação e eficácia dos complexos as-CNs-LUT, ß-CN-LUT, e k-CN-LUT em formulações alimentícias e farmacêuticas. Palavras-chave: proteínas do leite; carotenoides; complexação molecular; espectroscopia de fluorescência; atividade antioxidante; fotodegradação.