Termodinâmica de interação entre ácido cinâmico e cinamato de metila e albumina do soro bovino

• Ano de defesa: 2016
• Autor(a) principal: Nunes, Natália Moreira
• Tipo de documento: Dissertação
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Universidade Federal de Viçosa
• Palavras-chave em Português: Proteínas séricas; Ácido cinâmico; Cinamato de metila; Albumina; Ciência e Tecnologia de Alimentos
• Link de acesso: http://www.locus.ufv.br/handle/123456789/8183

O ácido cinâmico (AC) e o cinamato de metila (CM) são compostos de estruturas similares que tem despertado interesse de grupos de pesquisa devido às suas amplas funções terapêuticas. Assim, torna-se importante estudar a interação destes compostos com a albumina do soro bovino (BSA), uma vez que essa proteína é uma importante molécula carreadora no sangue e é também um agente interfacial em produtos alimentícios. Neste trabalho, foi estudada, em nível molecular, a interação entre BSA e AC ou CM (em pH 3.5, 5.0 e 7.4) usando espectroscopia de fluorescência, nanocalorimetria diferencial de varredura e medidas de tensão interfacial, tamanho e potencial zeta. As constantes de interação de AC/CM-BSA foram na ordem de 10 4 L.mol -1 e a estequiometria de formação dos complexos foram de acordo com a proporção 1:1 de proteína/ligante no pH 7.4. Nesta condição, a formação dos complexos CA-BSA foi regida por interações hidrofóbicas (ΔH° = 14.44 kJ.mol -1 ) devido a repulsão eletrostática entre a BSA carregada e AC. Nos pH 3.5 e 5.0 a formação dos complexos teve contribuição entálpica (ΔH° -29.81 kJ.mol -1 at pH 3.5 and -21.12 kJ.mol -1 at pH 5.0). A presença de sulfato de amônio (pH 7.4) não teve influência no termo entrópico, mas levou a uma redução de ΔH° (ΔH° = -17.84 kJ.mol -1 ). Estudos calorimétricos indicaram que o pH desempenha um papel importante na conformação da proteína, já que em condição ácida a proteína estava desnaturada. Quando a BSA foi desnaturada, continuou formando complexo com AC, mas os valores de ΔG° se tornaram menos negativos. Foi verificada que a presença de AC ou CM não afetou os valores de eq em todos os pH estudados. Foi verificado também que a interação da proteína com CM foi mais favorável (ΔG° AC-BSA = -26.53 kJ;mol -1 and ΔG° CM-BSA = -30.32 kJ.mol -1 no pH 7.4 e 25 °C) que com AC e foi dirigida pela entalpia (ΔH° CM = -8.71 kJ.mol -1 no pH 7.4) provavelmente porque CM não é ionizável e é mais hidrofóbico. A presença de sulfato de amônio quase não alterou os valores de ΔH° (-8.71 kJ.mol -1 , -19.32 kJ.mol -1 , -11.32 kJ.mol -1 , -14.06 kJ.mol -1 , -1.95 kJ.mol -1 para 0, 1, 10, 50 e100 mM, respectivamente) e TΔS° (21.64 kJ.mol -1 , 11.29 kJ.mol -1 , 23.06 kJ.mol -1 , 17.95 kJ.mol -1 , 28.4 kJ.mol -1 para 10, 50 e 100 mM, respectivamente). Esses dados contribuem para o conhecimento sobre as interações AC/CM-BSA e, desta forma, para futuras aplicações nas áreas alimentícia e farmacêutica.