Estudo da interação intermolecular entre vermelho 40 e caseína micelar

• Ano de defesa: 2017
• Autor(a) principal: Costa, Rafaela Teixeira Rodrigues do Vale
• Tipo de documento: Dissertação
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Universidade Federal de Viçosa
• Palavras-chave em Português: Tecnologia de alimentos; Caseína; Proteínas; Corantes em alimentos; Ciência de Alimentos
• Link de acesso: http://www.locus.ufv.br/handle/123456789/11725

A cor de um alimento é uma característica primária de qualidade alimentar responsável por atrair consumidores de qualquer idade ou grupo. A distribuição uniforme dos corantes nos sistemas alimentícios pode ser uma indicação de interações e formação de complexos entre os corantes e um ou mais ligantes existentes na matriz alimentícia. O presente trabalho teve como objetivo estudar a nível molecular os mecanismos envolvidos na interação entre o vermelho 40 (V40) e a caseína micelar em diferentes condições de pH (2.0, 6.6 e 9.0), temperaturas (20, 25, 35, 45 e 55 ̊C) e força iônica (0.01 a 1.0 mol.L -1 ). Técnicas sensíveis e eficazes como fluorescência e microcalorimetria de titulação isotérmicas foram utilizadas para investigar a interação entre o corante e a proteína. Resultados de fluorescência mostraram que a intensidade de fluorescência da caseína micelar diminuiu à medida que as concentrações de V40 aumentaram. Para todas as condições termodinâmicas avaliadas, o mecanismo de extinção da fluorescência foi classificado como estático, havendo, portanto, formação de complexos entre o corante e o agregado proteico. Valores negativos da variação da energia livre de Gibbs padrão de formação de complexo indicaram que houve formação de complexo sendo regida, entalpica ou entropicamente dependendo da condição termodinâmica avaliada. Ainda na técnica de fluorescência, dados da constante de ligação (K b ) e da estequiometria de reação (n) foram obtidos e não apresentam grandes variações quando avaliados sob o efeito do pH. Para todos os pHs testados, os valores de K b foram na ordem de 10 4 e reduziram com o aumento da temperatura. Em relação à estequiometria de formação de complexo (n), os resultados indicaram que houve interação entre o ligante e o agregado de proteína e que, para cada sítio de ligação da molécula de caseína micelar (no sítio do Trp ou próximo ao sítio do Trp), existe uma molécula de V40 ligada. Por outro lado, estudos sobre o efeito do pH mostraram que as cargas influenciaram nas forças de interação entre as moléculas do corante e o agregado de proteína. No pH do leite (pH = 6.6) assim como no pH = 9.0, o processo de formação de complexo foi entropicamente dirigido. Já no pH = 2.0 contatou-se que o processo de formação de complexo foi entalpicamente dirigido. Nos estudos de força iônica, os dados da constante de ligação nas concentrações de 0.5 e 1.0 mol.L -1 de NaCl sugeriram que quanto maior a força iônica, maior a interação do complexo. Medições no microcalorímetro de titulação isotérmica permitiram a determinação da variação da entalpia aparente de interação (ΔH int-apar ) bem como, da variação da entalpia padrão de formação de complexo (ΔH). Considerando a mesma condição avaliada, pH = 6.6 e temperatura de 25 ̊C, o alto valor de ΔH ̊ obtido por medições microcalorimétricas indicou que mudanças conformacionais no agregado proteico assim como, a entrada e saída de fosfato de cálcio de dentro da micela influenciam no ganho de energia e são fatores que devem ser considerados. Este trabalho fornece informações importantes, até então ausentes na literatura, a respeito da interação intermolecular entre o V40 e a caseína micelar, em diferentes condições termodinâmicas.