Investigação de novos ligantes do peptídeo antimicrobiano LL-37 por técnica de Phage Display

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2023
Autor(a) principal: Corrêa, Alana Bazán
Orientador(a): Não Informado pela instituição
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Link de acesso: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/5/5164/tde-09112023-180752/
Resumo: Peptídeos Antimicrobianos (AMPs) são moléculas-chave da imunidade inata. Os mecanismos celulares regulados por tais moléculas e o seu modo de ativação, no entanto, permanecem ainda obscuros. Catelicidinas são uma família de peptídeos antimicrobianos, expressas por células do sistema imune e por células epiteliais do intestino, vias aéreas, sistema uro-genital, superfície ocular e da pele. LL-37 é o único membro da família das catelicidinas em humanos. LL-37 é uma molécula capaz de matar microorganismos por ação direta, sendo também capaz de modular a resposta imune de maneira variada e ainda pouco compreendida. Phage Display é uma técnica de clonagem que se utiliza de uma biblioteca de pequenos peptídeos, expressos na superfície de partículas virais (bacteriófagos), para a captura de molécula-alvo. O presente estudo buscou identificar novos ligantes do peptídeo antimicrobiano LL-37, através da técnica de phage Display. Como resultado, descobrimos que a sequência de aminoácidos GNWSFV se liga ao peptídeo antimicrobiano LL-37. Alinhamento por bioinformática revelou que essa sequência apresenta grande similaridade com uma porção da proteína humana Spinster Homolog 3. Tal resultado desvenda um novo mecanismo de sinalização pelo peptídeo LL-37, podendo levar ao desenvolvimento de novas drogas