Detalhes bibliográficos
| Ano de defesa: |
2020 |
| Autor(a) principal: |
Romano, Fernanda Serrano |
| Orientador(a): |
Não Informado pela instituição |
| Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
| Tipo de documento: |
Dissertação
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| Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
| Idioma: |
por |
| Instituição de defesa: |
Universidade Estadual Paulista (Unesp)
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| Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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| Departamento: |
Não Informado pela instituição
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| País: |
Não Informado pela instituição
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| Palavras-chave em Português: |
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| Link de acesso: |
http://hdl.handle.net/11449/194464
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Resumo: |
A esfingomielinase D (SMase D) é uma hidrolase fosfórica que cliva esfingomielinas em ceramida e fosforilcolina, alterando a fluidez, permeabilidade e cargas da membrana citoplasmática além de estar relacionada à necrose de macrófagos e inflamação pulmonar. Além disso, é conhecida por ser uma enzima dermonecrótica, que permite a disseminação patogênica pelo hospedeiro. Embora muitas vezes classificadas como fosfolipases D, não apresentam a sequência HKD conservada na família dessas enzimas, as quais podem ser encontradas nos organismos Trichophyton rubrum, Arcanobacterium haemolyticum, Austwickia chelonae e Corynebacterium pseudotuberculosis, além de outros organismos. Esses quatro micro-organismos tiveram seus protocolos de expressão e purificação em larga escala estabelecidos e análises de viabilidade celular utilizando linhagens de células HaCaT demonstraram o potencial de toxicidade desses quatro organismos e permitiram encontrar um possível inibidor (doxiciclina) para futuros testes in vivo. Estudos de catálise enzimática por RMN demonstram o padrão de velocidade catalítica dessas proteínas na presença do substrato lisofosfatidilcolina (LPC). |
