Detalhes bibliográficos
| Ano de defesa: |
2016 |
| Autor(a) principal: |
Chaves, Otávio Augusto
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| Orientador(a): |
Ferreira, Aurélio Baird Buarque
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| Banca de defesa: |
Salles, Cristiane Martins Cardoso,
Garden, Nanci Câmara de Lucas,
Riger, Cristiano Jorge,
Correa, Rodrigo José |
| Tipo de documento: |
Dissertação
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| Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
| Idioma: |
por |
| Instituição de defesa: |
Universidade Federal Rural do Rio de Janeiro
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| Programa de Pós-Graduação: |
Programa de Pós-Graduação em Química
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| Departamento: |
Instituto de Ciências Exatas
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| País: |
Brasil
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| Palavras-chave em Português: |
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| Área do conhecimento CNPq: |
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| Link de acesso: |
https://rima.ufrrj.br/jspui/handle/20.500.14407/14632
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Resumo: |
As interações entre albumina sérica humana (ASH) com 18-FP, BZL, MTZ e MZ e entre albumina sérica bovina (ASB) com t-DCTN, PF, LF-B, PIA e α-lap foram estudadas por técnicas espectroscópicas (absorção molecular no UV-Vis, dicroísmo circular, emissão de fluorescência no estado estacionário e com resolução temporal) sobre condições fisiológicas. Cálculos teóricos por ancoramento molecular (do inglês molecular docking) foram executados para complementação dos dados experimentais e dessa forma obter resultados mais precisos. Os resultados obtidos para as constantes de velocidade de supressão de fluorescência das albuminas (kq) são maiores do que a velocidade de difusão em água (kdiff ≈ 5,00x109 L/mols), indicando que há formação de um complexo no estado fundamental entre as albuminas com as moléculas biologicamente ativas (para amostra PIA tal dado foi confirmado com a fluorescência resolvida no tempo). Para as amostras t-DCTN e LF-B além do mecanismo estático foi observado à presença do mecanismo dinâmico e já para as amostras PF e PIA o cálculo de Förster mostra alta probabilidade de ocorrência de transferência de energia entre o fluoróforo e os supressores. Os valores termodinâmicos de energia livre de Gibbs, calculados para todas as amostras estão de acordo com a espontaneidade da associação. Parâmetros termodinâmicos de ΔH° e ΔS° forneceram indícios das principais interações intermoleculares na associação. As amostras 18-FP, t-DCTN, LF-B, PIA, α-lap, BZL e MTZ associam com a albumina via ligação de hidrogênio e interações hidrofóbicas e já PF e MZ por ligação de hidrogênio e interações eletrostáticas. O número de sítios de ligação para todas as amostras indicam que há apenas uma principal cavidade da proteína para a associação das moléculas estudadas, sendo que essa associação é moderada para 18-FP, PF e LF-B, fraca para t-DCTN e forte para PIA, α-lap, BZL, MTZ e MZ. Estudos de dicroísmo circular demonstram que não há perturbações significativas na estrutura secundária da albumina com a associação. Cálculos teóricos via ancoramento molecular estão em total acordo com os resultados espectroscópicos |
