Detalhes bibliográficos
| Ano de defesa: |
2008 |
| Autor(a) principal: |
Dias, Sandra de Cássia |
| Orientador(a): |
Não Informado pela instituição |
| Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
| Tipo de documento: |
Tese
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| Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
| Idioma: |
por |
| Instituição de defesa: |
Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
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| Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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| Departamento: |
Não Informado pela instituição
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| País: |
Não Informado pela instituição
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| Palavras-chave em Português: |
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| Link de acesso: |
http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/87/87131/tde-26062009-105405/
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Resumo: |
A aprotinina, um inibidor de serinoproteinase ácido resistente de massa molar de 7 kDa, é utilizada como insumo ou medicamento. O objetivo principal deste trabalho foi purificar a aprotinina a partir de pulmão suíno. Três procedimentos foram utilizados. O primeiro procedimento utilizou a coluna de tripsina-agarose, o segundo procedimento utilizou a filtração tangencial e coluna de tripsina-Sepharose. O terceiro procedimento utilizou três cromatografias: filtração em gel, troca-iônica e afinidade (tripsina-agarose). A aprotinina suína foi purificada de pulmão utilizando o terceiro procedimento. A seqüência parcial do gene da aprotinina suína apresentou 74% de identidade com a seqüência do gene da aprotinina bovina. Outros dois inibidores de serinoproteinases ácido resistentes foram purificados, são eles: o fragmento ativo do segundo domínio do inibidor de leucoprotease secretada (SLPI), e um segundo inibidor de alta massa molecular, provavelmente bikunina. O protocolo de purificação utilizado neste trabalho recuperou 85mg de aprotinina suína por kg de pulmão. |
