Estudos de interação de β2-glicoproteína I em solução aquosa e com interfaces lipídicas

• Ano de defesa: 2008
• Autor(a) principal: Pozzi, Fernanda Martins
• Tipo de documento: Dissertação
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
• Palavras-chave em Português: β2-glicoproteína I; β2-glycoproteinI; Bioquímica clínica; Dynamic light scattering; Espalhamento de luz dinâmico; Espalhamento de luz estático; Glicoproteína; Glycoprotein; Macromoléculas; Macromolecules; Static light scattering
• Link de acesso: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/9/9136/tde-09022009-161937/

A β2GPI é uma glicoproteína que circula livre ou em lipoproteínas. Adsorve em superfícies negativas, tem efeitos anticoagulantes e moduladores da inflamação. Neste trabalho caracterizou-se a interação de moléculas da proteína entre si e com superfícies lipídicas. O SDS-PAGE e o imunoblot da β2GPI identificaram monômeros, dímeros e oligômeros. Técnicas de espalhamento de luz (estático, dinâmico, Raios-X) revelaram que β2GPI forma soluções aquosas de macroagregados anisométricos. Seca sobre mica, a β2GPI forma elipsóides prolatos, observáveis por microscopia de força atômica. A forma e o tamanho das partículas dependeram de pH e concentração de proteína. A interação entre a β2GPI e superfícies lipídicas foi estudada por microgravimetria. Superfícies de fosfatidilcolina pura adsorveram β2GPI mais fracamente do que ouro ou misturas com fosfatidilserina. A adsorção de lipoproteínas artificiais à β2GPI foi dependente de pH. Sugere-se que os efeitos biológicos da β2GPI sejam mediados por interações proteína-proteína e proteína-lipídio, e dependentes de pH.