Adsorção de glicomacropeptídeo por interação hidrofóbica em leito expandido

• Ano de defesa: 2007
• Autor(a) principal: Sierra, Omar Andrés Pérez
• Tipo de documento: Tese
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Universidade Federal de Viçosa; BR; Ciência de Alimentos; Tecnologia de Alimentos; Engenharia de Alimentos; Doutorado em Ciência e Tecnologia de Alimentos; UFV
• Palavras-chave em Português: Glicomacropeptídeo; Interação hidrofóbica; Leito expandido; Glicomacropeptide; Hydrophobic interaction; Expanded bed; CNPQ::CIENCIAS AGRARIAS::CIENCIA E TECNOLOGIA DE ALIMENTOS::TECNOLOGIA DE ALIMENTOS
• Link de acesso: http://locus.ufv.br/handle/123456789/399

Neste trabalho, foi estudado o processo de adsorção da proteína glicomacropeptídeo (GMP) proveniente do soro de queijo, em cromatografia de interação hidrofóbica,variando-se as condições de temperatura e a concentração de sal. Foi usada a calorimetria de titulação para conduzir uma análise termodinâmica do processo. Obtiveram-se as curvas de ruptura a partir do comportamento hidrodinâmico em leito expandido. Também foi estudada a cinética de adsorção do GMP na resina hidrofóbica (Streamline Phenyl). A partir dos resultados obtidos por meio do estudo de GMP na adsorção da resina hidrofóbica foi possível observar que este processo é dependente da concentração de sal e da temperatura. Verificou-se por meio da calorimetria, que o processo é espontâneo e entropicamente dirigido. Pôde-se observar que o aumento da velocidade linear e, consequentemente, o do grau de expansão associado com a elevação da concentração de proteína diminuiu a eficiência da coluna ao adsorver o GMP, ao mesmo tempo em que apresentou uma fluidodinâmica estável. No modelo cinético, verificou-se que o incremento da temperatura e da concentração do sal sulfato de sódio acarretou pequena variação no tempo de equilíbrio. O modelo de transferência de massa aplicado se ajustou bem à cinética de adsorção da proteína sob as condições estudadas.