Detalhes bibliográficos
| Ano de defesa: |
2016 |
| Autor(a) principal: |
DINIZ, Renata Silva
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| Orientador(a): |
SILVA, Luiza Helena Meller da
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| Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
| Tipo de documento: |
Tese
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| Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
| Idioma: |
por |
| Instituição de defesa: |
Universidade Federal do Pará
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| Programa de Pós-Graduação: |
Programa de Pós-Graduação em Ciência e Tecnologia de Alimentos
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| Departamento: |
Instituto de Tecnologia
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| País: |
Brasil
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| Palavras-chave em Português: |
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| Área do conhecimento CNPq: |
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| Link de acesso: |
http://repositorio.ufpa.br/jspui/handle/2011/9038
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Resumo: |
Este estudo teve como objetivo produzir, caracterizar estruturas supramoleculares de α- lactoalbumina (α-la) e glicomacropeptídeo (GMP) e verificar suas propriedades técnicofuncionais, para seu potencial uso na indústria de alimentos. As estruturas supramoleculares de α-la e GMP foram preparadas na razão molar de 1:0,689, respectivamente. Essa proporção foi definida por titulação calorimétrica isotérmica e as análises de calorimetria diferencial de varredura auxiliaram na determinação dos valores de temperatura empregados, uma vez que se verificou a formação das estruturas supramoleculares em valores maiores e menores que a temperatura de desnaturação da α-la. Para o GMP não foi possível estabelecer temperatura de desnaturação, pois esse macropeptídeo não apresenta estrutura terciária definida. As análises de dicroísmo circular e fluorimetria demonstraram que houve interação entre as moléculas de α-la e GMP. As estruturas supramoleculares, de uma forma geral, mantiveram estruturas secundárias do tipo α-hélice, porém a intensidade dessas estruturas secundárias variou nas diferentes condições testadas. As estruturas supramoleculares apresentaram núcleo hidrofóbico. Os tamanhos de partícula das estruturas supramoleculares variaram desde nano a micrômetros, demonstrando que podem ser controlados através das variáveis testadas: pH (3,5 a 6,5), temperatura de aquecimento (25 a 75 °C) e tempo de aquecimento. A estabilidade das estruturas supramoleculares foi avaliada pelo monitoramento do tamanho de partícula e pelo potencial ζ, nas temperaturas de 4 e 25 °C, durante 60 dias. As estruturas supramoleculares formadas em pH 6,5 apresentaram maior estabilidade do sistema, com valores absolutos de potencial ζ de aproximadamente -30 mV. A morfologia das estruturas supramoleculares foi determinada or microscopia eletrônica de transmissão e observou-se que as proteínas se associaram formando estruturas esféricas. A capacidade de formação de espuma das estruturas supramoleculares foi avaliada pelo método de homogeneização, determinando-se o aumento do volume, a estabilidade e a expansão da espuma. Verficou-se que as estruturas formadas em pH 6,5 e temperatura de 75 °C apresentaram maior capacidade de formação de espuma. As propriedades emulsificantes das estruturas supramoleculares foram determinadas pelos índices de atividade e estabilidade de emulsão, pelo método turbidimétrico. Porém, as variáveis testadas (pH, temperatura e tempo) não apresentaram efeito nas propriedades emulsificantes. A tensão superficial das estruturas supramoleculares, determinada pelo método Wilhelmy, apresentou valor médio de 50.825 mNm-1, demonstrando que as estruturas supramoleculares podem ser eficientes na estabilização de produtos com espuma e emulsões. As estruturas supramoleculares foram capazes de encapsular quercetina e vitamina B2, com eficiência de encapsulação máxima de 98,64% e 31,11%, respectivamente. A estabilidade dos sistemas carreadores foi avaliada pelo monitoramento do tamanho de partículas e potencial ζ durante 60 dias. Para a quercetina, os sistemas preparados em pH 6,5 foram estáveis por 60 dias, enquanto que, para a vitamina B2, a estabilidade por 60 dias foi demonstrada pelos sistemas preparados em pH 3,5. |
