Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: |
2015 |
Autor(a) principal: |
Silva, Fernanda Lopes |
Orientador(a): |
Não Informado pela instituição |
Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
Tipo de documento: |
Dissertação
|
Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
Idioma: |
por |
Instituição de defesa: |
Universidade Federal de Viçosa
|
Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
|
Departamento: |
Não Informado pela instituição
|
País: |
Não Informado pela instituição
|
Palavras-chave em Português: |
|
Link de acesso: |
http://www.locus.ufv.br/handle/123456789/6908
|
Resumo: |
Este trabalho teve como objetivos desenvolver um concentrado de proteínas lácteas em pó com alta concentração do fator de crescimento TGF-β e verificar como o processamento afeta a concentração do TGF-β, bem como analisar a interação que ocorre entre o TGF-β e as proteínas presentes no leite. Primeiramente, procedeu-se ao desenvolvimento do concentrado proteico, empregando técnicas de membrana (microfiltração) e dois tipos de tratamento térmico (pasteurização lenta e pasteurização rápida), e etapas de concentração a vácuo e secagem em spray dryer foram aplicadas. Foi utilizado no processamento leite cru integral proveniente de duas fontes distintas, sendo o primeiro deles obtido no estabulo da UFV e o segundo obtido no tanque de refrigeração do laticínios escola da UFV. A cada etapa do processamento foram retiradas amostras para verificar a composição centesimal e quantificar o TGF-β presente. Além disso, análise de calorimetria de titulação isotérmica (ITC) foi empregada para avaliar a interação que ocorre entre o TGF-β e as proteínas do soro e caseínas. A composição centesimal das amostras (proteínas, cinzas, extrato seco, gordura e lactose) estava dentro do previsto pelos regulamentos técnicos de identidade e qualidade (IN-62 e RTIQ – soro de leite). Os valores encontrados para o teor de TGF-β presente no leite cru está dentro do descrito na literatura, mas houve diferença na concentração do TGF-β nos leites crus empregados, sendo que o leite cru refrigerado (23,60 ng∙mL-1) apresentou valores maiores em relação ao leite cru recém ordenhado (17,43 ng∙mL-1), possivelmente pela ativação do TGF-β pela plasmina e enzimas proteolíticas presentes no leite. O TGF-β não é degradado pela pasteurização, no entanto a pasteurização rápida foi mais eficiente em recuperar esse componente em relação à pasteurização lenta, devido a maior degradação dos componentes que ocorrem nesta o que afeta a concentração do TGF-β. A pasteurização afeta a distribuição do TGF-β nas frações de proteínas do soro e caseína, o que pode ser observado na redução do teor de TGF-β2 no soro quando foi aplicado um tratamento térmico. Diferentemente de quando se aplicou a microfiltração e o TGF-β2 distribuiu-se igualmente entre a caseína e o soro. A concentração por evaporação a vácuo apresentou fator de concentração menor que 1 na concentração do TGF-β, pois observou-se maior concentração dos demais constituintes em relação ao TGF-β. Diferentemente da secagem em spray dryer que apresentou um fator de concentração maior que 1, mostrando que TGF-β2 é concentrado em maior quantidade que os demais constituintes sólidos das amostras. O uso das técnicas de membrana foi mais eficiente em concentrar o TGF-β2 tanto para o soro quanto para a caseína, quando comparado com as frações obtidas com o uso de tratamento térmico. A caseína micelar em pó (253,07 ng∙mL -1) foi o concentrado proteico que obteve maiores valores para a concentração do TGF-β2 nas condições estudadas, seguido pelo leite em pó (132,60 ng∙mL-1). TGF-β2 apresentou forte correlação (0,95) com o teor de proteína presente nas amostras. Na análise de ITC observou-se que a interação do TGF-β com as proteínas presentes no soro é exotérmica, além disso, TGF-β2 interagiu preferencialmente com as caseínas em relação as proteínas do soro, pois foi observado valores maiores de energia na primeira injeção. |