| Resumo: |
A qualidade do gel de surimi depende da integridade da estrutura da proteína miofibrilar. A estrutura protéica pode sofrer ação de proteases neutras e termoestáveis, durante o tratamento térmico, causando o enfraquecimento do gel. O objetivo do trabalho foi controlar essa desnaturação, adicionando inibidores de proteases BSA e clara de ovo, sob diferentes condições de processamento, em géis de surimi de pescada-foguete (Macrodon ancylodon). Através de análises de força de gel envolvendo firmeza, compressão e coesividade, obtidos instrumentalmente e do índice de fragmentação miofibrilar (IFM) e da eletroforese SDS-PAGE, avalia-se a atuação dos inibidores nos diferentes tratamentos: 5 formulações, incluindo o uso de sais (NaCl, NH Cl) e 3 condições de aquecimento para formar o gel kamaboko. Resultados indicam que todos os géis contendo inibidores apresentam força de gel significativamente maior (P<0,05) que o controle. Pela maior intensidade da banda protéica na eletroforese SDS-PAGE nos géis estudados com umidade entre 72 e 74%, baixo IFM (<21) e concentração salina de 2,7%, demonstra-se que o inibidor BSA foi melhor do que a clara de ovo. Não se observou uma atividade proteolítica acentuada no gel de surimi controle (sem inibidor). No entanto, pode-se constatar pela intensidade da banda da miosina na eletroforese, quando se utiliza o inibidor, principalmente o BSA, uma ação protetora dos mesmos sobre a estrutura protéica, aumentando a força de gel. |
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