Detalhes bibliográficos
| Ano de defesa: |
2009 |
| Autor(a) principal: |
Russo, Lilian Cristina |
| Orientador(a): |
Não Informado pela instituição |
| Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
| Tipo de documento: |
Tese
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| Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
| Idioma: |
por |
| Instituição de defesa: |
Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
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| Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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| Departamento: |
Não Informado pela instituição
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| País: |
Não Informado pela instituição
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| Palavras-chave em Português: |
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| Link de acesso: |
http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42136/tde-09022010-113024/
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Resumo: |
A thimet oligopeptidase (EP24.15) foi originariamente descrita como uma enzima metabolizadora de neuropeptídeos que não possui um peptídeo sinal para entrada na via secretória clássica, mas é secretada pelas células através de um mecanismo não-convencional. Nesse trabalho, identificamos uma nova interação cálcio-dependente entre EP24.15 e calmodulina I (CaM), que é importante para a secreção estimulada, mas não constitutiva, da EP24.15. A superexpressão da CaM em células HEK293 aumenta a secreção estimulada da EP24.15, podendo ser inibida pelo inibidor da CaM. O inibidor específico da PKA reduz a secreção estimulada de EP24.15. Nossos dados sugerem que a interação entre EP24.15 e calmodulina é regulada e relevante para a secreção estimulada da EP24.15 em células HEK293. Surpreendentemente, experimentos com slices (fatias) de cérebros de ratos sugerem que, fisiologicamente, a EP24.15 é secretada predominantemente de forma constitutiva, embora o tratamento com A23187 e forskolin sejam capazes de aumentar modestamente a secreção dessa enzima nessas preparações. |
