Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: |
2024 |
Autor(a) principal: |
Neumann, Jessé Guilherme Mariano |
Orientador(a): |
Stassen, Hubert Karl |
Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
Tipo de documento: |
Tese
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Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
Idioma: |
por |
Instituição de defesa: |
Não Informado pela instituição
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Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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Departamento: |
Não Informado pela instituição
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País: |
Não Informado pela instituição
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Palavras-chave em Português: |
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Palavras-chave em Inglês: |
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Link de acesso: |
http://hdl.handle.net/10183/274947
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Resumo: |
Tem sido crescente o uso de líquidos iônicos (LIs) em aplicações envolvendo biomoléculas como DNA, enzimas, proteínas, fosfolipídios e carboidratos. Entre os motivos para tanto, pode-se citar: solubilidade e estabilidade de biomoléculas aumentadas, quando em LIs; fácil recuperação de substrato, produto e LI após biotransformações e biocatálises realizadas nestes solventes; promoção de re-enovelamento e cristalização de proteínas; imobilização de biomoléculas (quando desejável) em LIs altamente viscosos. Mais especificamente, com o interesse por aplicações biotecnológicas envolvendo proteínas e LIs, numerosos estudos têm emergido com foco em aspectos relacionados `a estrutura e atividade de proteínas e enzimas em soluções contendo esta classe de solventes. Neste trabalho, foram estudadas, por meio de simulações de Dinâmica Molecular (DM) all atom, a melitina (um polipeptídeo) e a Candida antarctica lipase B (CALB, uma enzima) em sistemas contendo LIs baseados no cátion 1-alquil-3-metilimidazólio, com a finalidade de verificar a hipótese que esta classe de solventes melhore a preservação estrutural das proteínas estudadas. A melitina, sendo um polipeptídeo relativamente simples e amplamente estudada (tanto experimental, quanto computacionalmente), é um modelo ideal para a análise da solvatação de proteínas em sistemas com LIs. A CALB é uma enzima com potencial em aplicação de biocatálise, em especial na produção, em conjunto com LIs, de biodiesel, oferecendo vantagens operacionais sobre métodos mais tradicionais. Com a finalidade de avaliar os efeitos de LIs sobre as estruturas secundárias da melitina e da CALB, foram utilizados parâmetros como mobilidade, empacotamento, flexibilidade e quantificação de elementos de estrutura secundária dos solutos. Dentre os principais resultados, cita-se a maior estabilidade estrutural e manutenção do empacotamento inicial da melitina em sistemas contendo LIs; no caso da CALB, que também foi estudada em mais de uma temperatura, a 380,15 K o LI [c16mim][PF6] se sobressaiu pela sua maior preservação estrutural da enzima, ainda que a resultante flexibilidade reduzida em resíduos específicos da lipase possa comprometer sua função catalítica. |