Avaliação da manutenção da estrutura secundária da melitina e candida antarctica lipase B em sistemas contendo líquidos iônicos através de dinâmica molecular - Neumann, Jessé Guilherme Mariano (2024)
Tem sido crescente o uso de líquidos iônicos (LIs) em aplicações envolvendo biomoléculas como DNA, enzimas, proteínas, fosfolipídios e carboidratos. Entre os motivos para tanto, pode-se citar: solubilidade e estabilidade de biomoléculas aumentadas, quando em LIs; fácil recuperação de substrato, produto e LI após biotransformações e biocatálises realizadas nestes solventes; promoção de re-enovelamento e cristalização de proteínas; imobilização de biomoléculas (quando desejável) em LIs altamente viscosos. Mais especificamente, com o interesse por aplicações biotecnológicas envolvendo proteínas e LIs, numerosos estudos têm emergido com foco em aspectos relacionados `a estrutura e atividade de proteínas e enzimas em soluções contendo esta classe de solventes. Neste trabalho, foram estudadas, por meio de simulações de Dinâmica Molecular (DM) all atom, a melitina (um polipeptídeo) e a Candida antarctica lipase B (CALB, uma enzima) em sistemas contendo LIs baseados no cátion 1-alquil-3-metilimidazólio, com a finalidade de verificar a hipótese que esta classe de solventes melhore a preservação estrutural das proteínas estudadas. A melitina, sendo um polipeptídeo relativamente simples e amplamente estudada (tanto experimental, quanto computacionalmente), é um modelo ideal para a análise da solvatação de proteínas em sistemas com LIs. A CALB é uma enzima com potencial em aplicação de biocatálise, em especial na produção, em conjunto com LIs, de biodiesel, oferecendo vantagens operacionais sobre métodos mais tradicionais. Com a finalidade de avaliar os efeitos de LIs sobre as estruturas secundárias da melitina e da CALB, foram utilizados parâmetros como mobilidade, empacotamento, flexibilidade e quantificação de elementos de estrutura secundária dos solutos. Dentre os principais resultados, cita-se a maior estabilidade estrutural e manutenção do empacotamento inicial da melitina em sistemas contendo LIs; no caso da CALB, que também foi estudada em mais de uma temperatura, a 380,15 K o LI [c16mim][PF6] se sobressaiu pela sua maior preservação estrutural da enzima, ainda que a resultante flexibilidade reduzida em resíduos específicos da lipase possa comprometer sua função catalítica.