L-asparaginase: aplicações em alimentos para mitigação da acrilamida e técnicas de imobilização enzimática

• Ano de defesa: 2024
• Autor(a) principal: Melo, Denise Wibelinger de
• Orientador(a): Rodrigues, Rafael
• Tipo de documento: Tese
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: eng
• Palavras-chave em Português: Acrilamida; Batata doce; Asparaginase; Imobilização enzimática; Amino epóxi agarose
• Palavras-chave em Inglês: Acrylamide; L-asparaginase; Sweet potatoes; Enzymatic immobilization; Amino-epoxy-agarose
• Link de acesso: http://hdl.handle.net/10183/274405

A acrilamida é uma substância com potencial carcinogênico, naturalmente formada em alimentos ricos em L-asparagina e açúcares redutores durante o processamento em altas temperaturas, como no caso de batatas fritas. Este estudo teve como objetivo reduzir os níveis de acrilamida em quatro cultivares de batatas, especialmente nas batatas-doces, empregando a enzima L-asparaginase. Esta abordagem é fundamental devido ao aumento do consumo desse alimento e à carência de pesquisas sobre acrilamida em batatas-doces. Além disso, a pesquisa se concentrou na imobilização da L-asparaginase em dois suportes: epóxi-agarose e amino-epóxi-agarose, buscando melhorar sua estabilidade. A modificação da epóxi-agarose com etilenodiamina foi crucial para a imobilização eficaz da enzima. Os melhores resultados foram alcançados com amino-epóxi-agarose, apresentando um rendimento de imobilização de 76%. Os biocatalisadores imobilizados mostraram maior estabilidade em condições ácidas e altas temperaturas, mantendo alta atividade mesmo após 60 dias de armazenamento a 4°C e após 7 ciclos de reutilização. Quando aplicada às batatas, a L-asparaginase reduziu consideravelmente os teores de L-asparagina em todas as amostras tratadas, contribuindo para a redução da acrilamida. A maior redução dessa substância comparada com a amostra controle foi de 96,52% (623,77 ng. g-1) para a batata tradicional (Ágata) e 85,80% (87,56 ng. g-1) para a cultivar de batata-doce Beauregard, sendo importante destacar que a L-asparaginase não interferiu na cor das batatas tratadas mantendo a aparência característica desejada pelo consumidor. Esses resultados evidenciam a L-asparaginase como uma estratégia eficaz para reduzir a acrilamida em alimentos, enquanto sua imobilização em amino-epóxi-agarose contribuiu para a estabilidade e eficiência do biocatalisador. Este avanço ressalta o potencial da L-asparaginase em diversas aplicações biotecnológicas, consolidando-se como uma ferramenta valiosa para a indústria alimentícia.