Interação do peptídeo MP-I com micela de SDS em solução aquosa: um estudo por dinâmica molecular

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2010
Autor(a) principal: Valder, Tamára Rodrigues [UNESP]
Orientador(a): Não Informado pela instituição
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Universidade Estadual Paulista (Unesp)
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Link de acesso: http://hdl.handle.net/11449/87543
Resumo: Moléculas de Dodecil Sulfato de Sódio (SDS) em solução aquosa podem formar aglomerados micelares em condições adequadas de concentrações, pH, temperatura e força iônica, devido às características polar/apolar de suas cabeças/caudas. Essas micelas, aniônicas, mimetizam o ambiente da membrana de células procariontes e são usados como modelo no estudo da interação de peptídeos antimicrobianos com membranas das bactérias. Neste trabalho usamos simulações por dinâmica molecular de equilíbrio para estudar a interação do peptídeo Polybia MP-I com micela de SDS em solução aquosa, considerando tanto a situação em que a micela está pré-formada como a de automontagem da micela na presença do peptídeo. Mostramos que em ambos os casos o peptídeo se insere na micela de forma aproximadamente paralela à membrana, com a cadeia principal enterrada na região de interface entre as caudas e as cabeças polares das moléculas de SDS e os grupos carregados localizados na interface das cabeças polares com a solução. Estes dados confirmam modelos de inserção de peptídeos antimicrobianos em membranas existentes na literatura. Discutimos também a estabilidade da estrutura helicoidal anfipática do peptídeo em função da solvatação de sua cadeia principal, que proporciona a manutenção de uma rede de ligações de hidrogênio do tipo NH --- O entre resíduos do tipo n-(n+4) da cadeia principal, típicos de estruturas em α – hélice. Além disso, os resultados indicam que pontes salinas formadas entre os grupos negativos dos resíduos do ácido aspártico (Asp) 2 e 8 com resíduos de lisinas 5 e 11 são importantes para a manutenção da estrutura do peptídeo. Os resultados indicam também que a estrutura micelar mantém-se aproximadamente esférica com ou sem o peptídeo independente...