Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: |
2006 |
Autor(a) principal: |
Broggio-Costa, Sabrina Thais [UNESP] |
Orientador(a): |
Não Informado pela instituição |
Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
Tipo de documento: |
Tese
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Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
Idioma: |
por |
Instituição de defesa: |
Universidade Estadual Paulista (Unesp)
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Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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Departamento: |
Não Informado pela instituição
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País: |
Não Informado pela instituição
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Palavras-chave em Português: |
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Link de acesso: |
http://hdl.handle.net/11449/100472
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Resumo: |
Os Mastoparanos são peptídeos curtos e catiônicos extraídos do veneno de vespas. Estes peptídeos dependem de sua seqüência primária, composição, hidrofobicidade, ângulo polar, anfipaticidade e amidação do C-terminal para apresentar diferentes atividades biológicas. A conformação em hélice anfipática parece ser fundamental para interação destes peptídeos com a bicamada membranar. Neste trabalho buscamos as correlações destas características com as atividades antimicrobianas e hemolíticas apresentadas por três mastoparanos conhecidos, usando simulações por dinâmica molecular em misturas de TFE-água. Misturas de TFE-água apresentam um caráter hidrofóbico e hidrofílico assim como o ambiente membranar. Um dos peptídeos estudados é o Eumenine Mastoparano-AF (EMP-AF), no qual constatamos que a desamidação do C-terminal acarretou na desestruturação da conformação helicoidal e na perda da anfipaticidade nesta região, devido à atração eletrostática entre a carga negativa do grupo carboxila e os grupos catiônicos das cadeias laterais de alguns resíduos. Por esse fato a atividade hemolítica é perdida. Outro peptídeo investigado é o Paulista-MPI, para o qual propomos como estrutura estável uma hélice-.. anfipática. Para este caso, também exploramos as razões da existência de atividade antimicrobiana e ausência da atividade hemolítica. O outro peptídeo estudado foi o Anoplin com e sem o grupo amida do C-terminal. O Anoplin natural, Anoplin-NH2 é um peptídeo antimicrobiano. Novamente esta atividade pode ser associada com sua estrutura helicoidal anfipática que se apresenta estável por fatores como o equilíbrio eletrostático entre os grupos carregados das cadeias laterais; pela predominância dos grupos apolares das moléculas de TFE na região dos átomos eletronegativos da cadeia principal; e pela solvatação da cadeia lateral... |