Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: |
2010 |
Autor(a) principal: |
Dini, Carolina Merheb [UNESP] |
Orientador(a): |
Não Informado pela instituição |
Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
Tipo de documento: |
Tese
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Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
Idioma: |
por |
Instituição de defesa: |
Universidade Estadual Paulista (Unesp)
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Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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Departamento: |
Não Informado pela instituição
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País: |
Não Informado pela instituição
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Palavras-chave em Português: |
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Link de acesso: |
http://hdl.handle.net/11449/100895
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Resumo: |
Proteases coagulantes microbianas catalisam a coagulação do leite, podendo substituir o coalho de bezerro. O objetivo deste trabalho foi estudar a protease do extrato enzimático do fungo Thermomucor indicae-seudaticae N31, obtido por fermentação em estado sólido (FES), e avaliar sua aplicação na fabricação de queijo maturado. Para avaliar a biomassa do fungo T. indicae-seudaticae N31 na FES foi utilizado o ergosterol como biomarcador. A biomassa, variou de 21,92 a 48,63 mg/g meio sólido na fermentação com farelo de trigo e de 30,18 a 81,67 mg/g meio sólido na fermentação com farelo de trigo e caseína. A condição de FES que resultou num extrato enzimático com alta atividade coagulante (AC) e baixa atividade proteolítica (AP) foi em 24 horas utilizando farelo de trigo como substrato. A AC deste extrato foi máxima em pH 5,7 e a 70°C; permaneceu estável na faixa de pH de 3,5 a 4,5 e foi termoestável até 45°C por 1 hora. A AP foi máxima em pH 5,5 e a 65°C, manteve aproximadamente 70% de estabilidade na faixa de pH de 5,0 a 7,0 e foi termoestável até 45°C por 1 hora. Dentre os inibidores de protease, o composto que mais afetou as atividades foi Pepstatin A. O extrato enzimático bruto foi concentrado por precipitação com álcool e foi cromatografado em resinas de filtração em gel (Sephadex G75) e troca iônica (Q Sepharose). AC e AP foram purificadas 43 e 16 vezes e exibiram recuperação de 1,3 e 0,5% das atividades iniciais, respectivamente. A AC da enzima purificada foi máxima em pH 5,3 e a 75°C, permaneceu estável na faixa de pH de 3,5 a 4,5 e foi termoestável até 60°C por 1 hora. Os íons cobre e níquel causaram maior perda de AC com 40 e 65% de inibição, respectivamente. As atividades foram novamente mais afetadas pela Pepstatin A. A AP da enzima purificada foi máxima... |