Óxido de grafeno magnético: uma estratégia para imobilização de lipases

• Ano de defesa: 2019
• Autor(a) principal: Pinto, Gabriel Cardoso
• Tipo de documento: Dissertação
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Universidade Estadual Paulista (Unesp)
• Palavras-chave em Português: Nanopartículas magnéticas; Imobilização de enzimas; Óxido de grafeno
• Link de acesso: http://hdl.handle.net/11449/180901

A utilização da enzima lipase em processos industriais é crescente, devido a capacidade de catalisar reações de hidrólise total ou parcial de acil ésteres de cadeia longa, podendo assim ser empregadas em tratamento de resíduos oleosos, cosméticos, preparo de detergentes e surfactantes e na produção de biodiesel. No entanto a dificuldade de isolamento e purificação das enzimas lipases, assim como a dificuldade de separação do meio reacional, a torna um insumo caro. Com a finalidade de tornar este processo economicamente mais vantajoso, nos últimos anos tem se intensificado o uso de diferentes tipos de suportes enzimáticos, para melhorar a estabilidade durante estocagem, aumentar a atividade catalítica, além da possibilidade da utilização de suportes que permitem o reciclo da enzima. Neste trabalho optou-se por utilizar como suporte para enzimas o óxido de grafeno, este foi obtido a partir da modificação do grafite, utilizando o método de Hummers modificado, que por meio de agentes oxidantes separaram as lamelas da estrutura do grafite e adicionam em sua estrutura diferentes grupos oxigenados. O caráter magnético do suporte foi adquirido pela síntese de nanopartículas magnéticas de óxido de ferro diretamente nas folhas de óxido de grafeno, possibilitando sua remoção a partir da aplicação de um campo magnético externo. Óxido de grafeno decorado com nanopartículas magnéticas foi modificado com grupos aminosilanos para posterior imobilização de lipase através de ligações cruzadas com glutaraldeído. Técnicas de caracterização, tais como: RAMAN, DRX e FEG-MEV possibilitaram a identificação da estrutura e morfologia dos compostos obtidos. Nos ensaios de atividade hidrolítica relativa foram determinados o pH e temperatura ótima para três diferentes tipos de lipases imobilizadas, sendo estes 37°C e pH 8 (Lipase pancreática suína), 50°C e pH 6 (Lipase de Candida rugosa e 40°C e pH 9 (Lipase de Aspergillus niger). O teste de recuperação enzimática apresentou a capacidade de reciclo da lipase pancreática suína imobilizada em até seis vezes, sem perdas significativas na atividade catalítica.