Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: |
2016 |
Autor(a) principal: |
Costa, Ilvania Silva |
Orientador(a): |
Cunha, Vitor Hugo Moreau da |
Banca de defesa: |
Cerqueira, Martins Dias de,
Silva, Victor Diógenes Amaral da,
Quintella, Cristina Maria Assis Lopes Tavares da Mata Hermida,
Portela, Ricardo Wagner Dias,
Cunha, Vitor Hugo Moreau da |
Tipo de documento: |
Tese
|
Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
Idioma: |
por |
Instituição de defesa: |
Departamento de Biointeração
|
Programa de Pós-Graduação: |
Programa de Pós-Graduação em Biotecnologia da Renorbio -(Rede Nordeste de Biotecnologia)
|
Departamento: |
Não Informado pela instituição
|
País: |
brasil
|
Palavras-chave em Português: |
|
Área do conhecimento CNPq: |
|
Link de acesso: |
http://repositorio.ufba.br/ri/handle/ri/24135
|
Resumo: |
Biodiesel é um combustível verde que pode substituir o diesel de petróleo sem modificações no motor do ciclo diesel. Sua produção por via enzimática é destaque para a substituição do método químico atual de produção. Porém na catálise enzimática o alto custo do catalisador onera o preço do produto final, o que impede a sua aplicação industrial. Neste sentido, esse trabalho tem como alvo o estudo de estratégias de redução do preço não apenas do catalisador mas em todas as etapas de produção de biodiesel por catálise enzimática. É proposto o uso de óleo e gorduras residuais como uma escolha econômica de matéria prima, uma vez que 90% dos custo produção desse biocombustível está na matéria prima que é escolhida. Lipases mutantes são sugeridas como novos catalisadores com capacidade de se adaptarem melhor ao meio reacional da produção de biodiesel. Para isso, as lipases mutantes apresentaram modificações na tampa que cobre o sítio catalítico. A expressão heteróloga ocorreu com sucesso e as lipases possuem atividade. Estas enzimas foram usadas em um novo método onde às suas purificação e a imobilização ocorrem em uma única etapa, o que garante diminuição dos custos no processo. Além disso, foi mostrado a produção enzimática de biodiesel em reator de leito fixo utilizando a lipase comercial Novozyme 435 e também em reator de tanque agitado utilizando uma enzima reticulada, no sentido de uma comparação futura com as lipases imobilizadas no referido estudo. |