Detalhes bibliográficos
| Ano de defesa: |
2013 |
| Autor(a) principal: |
Ullah, Anwar [UNESP] |
| Orientador(a): |
Não Informado pela instituição |
| Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
| Tipo de documento: |
Tese
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| Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
| Idioma: |
eng |
| Instituição de defesa: |
Universidade Estadual Paulista (Unesp)
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| Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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| Departamento: |
Não Informado pela instituição
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| País: |
Não Informado pela instituição
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| Palavras-chave em Português: |
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| Link de acesso: |
http://hdl.handle.net/11449/100481
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Resumo: |
Um certo número de proteínas do veneno foram purificadas, caracterizadas e as suas estruturas foram determinadas para delinear as suas especialidades. (a) A LAAO de Bothrops jararacussu indicou uma maior especialidade para os resíduos hidrófobos, devido a uma substituição de Trp430por lle. O FAD ligado estava em uma conformação diferente do relatado em outros estudos. (b) O domínio rico em cisteína da metaloproteinase (MP III) de Bothrops moojeni pode adotar diferentes orientações relativas. (c) O local de distribuição de carga de serino proteinases é fundamental para determinar a especificidade da enzima. (d) A conformação tetramérica da Lys49 PLA2 de Bothrops brazili indica coexistência de dois estados diméricas. (e) A adição de uma segunda ponte dissulfeto estabiliza o loop catalítico e Trp 230 adota uma conformação diferente na ligação do substrato. Estes resultados contribuem para melhorar a nossa compreensão do modo de ação e função dessas proteínas |
