Modificação química para obtenção de um isolado protéico de soja com solubilidade semelhante à da caseína humana

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2008
Autor(a) principal: Villalva, Meliza Maricela Huamancaja
Orientador(a): Não Informado pela instituição
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Universidade Federal de Viçosa
BR
Ciência de Alimentos; Tecnologia de Alimentos; Engenharia de Alimentos
Mestrado em Ciência e Tecnologia de Alimentos
UFV
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Link de acesso: http://locus.ufv.br/handle/123456789/2843
Resumo: A soja é um produto agrícola de grande interesse mundia,l graças à versatilidade de aplicação de seus produtos, propriedades nutricionais, facilidade na produção, alta produtividade e baixo custo e ainda são reconhecidas propriedades na prevenção de algumas doenças. A soja pode ser processada em ingredientes protéicos como os isolados protéicos que são ampliamente usados na industria de alimentos por apresentarem propriedades funcionais desejáveis como solubilidade, e a partir dela outras como emulsificação, capacidade de retenção de água, capacidade de gelificação. Fontes alternativas às proteínas de leite têm sido pesquisadas devido à alergia ao leite de vaca e a intolerância à lactose, os quais afetam tanto a crianças como a adultos. Fórmulas alimentícias baseadas em proteínas de soja têm sido consideradas como uma alternativa segura e eficiente para substituição de ingredientes lácteos. O presente trabalho foi desenvolvido para modificar o perfil de solubilidade do isolado protéico de soja e adequa-lo ao leite materno (caseína humana). Foi observada notável redução da solubilidade em pH inferiores a 4,5 para o isolado protéico modificado aproximando-se ao perfil de solubilidade da caseína humana. A importância da baixa solubilidade das proteínas em pH acido se deve à formação de coágulos no estômago de alguns mamíferos. Os coágulos têm função de armazenamento de proteínas e lipídios os quais são liberados lentamente pela ação das enzimas pancreáticas. A formação imprópria do coágulo pode causar aumento descontrolado de carga bacteriana e disfunção intestinal. A qualidade protéica foi determinada por testes biológicos. O isolado protéico modificado (IPM) apresentou valor de digestibilidade protéica, PER e NPR similares ao isolado comercial (p>0,05), evidenciando que a metodologia empregada para a modificação do isolado protéico não alterou estes índices.