Emulsões simples e multicamadas estabilizadas por lisozima e β-lactoglobulina

• Ano de defesa: 2017
• Autor(a) principal: Fidelis, Priscila Cardoso
• Tipo de documento: Tese
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Universidade Federal de Viçosa
• Palavras-chave em Português: Emulsões; Ovo; Leite; Proteínas; Lactoglobulina; Lisozima; Engenharia de Alimentos
• Link de acesso: http://www.locus.ufv.br/handle/123456789/18683

β-lactoglobulina (BLG) é uma proteína presente no soro de leite, com propriedades emulsificantes, nutricionais e de transporte, amplamente utilizada como ingrediente. Esta proteína tem um ponto isoelétrico (PI) baixo, o que permite a sua interação eletrostática com proteínas de alto PI, como a lisozima (LIS), uma proteína da clara de ovo. Essas proteínas são usadas como emulsificantes, de forma a aumentar a estabilidade cinética de emulsões. A estabilidade das emulsões é afetada pela composição das fases contínua e dispersa. Emulsões óleo em água (O/A) de misturas de LIS e BLG foram avaliadas quanto ao efeito do pH e da adição de sal nas suas propriedades emulsificantes (tamanho, potencial ζ, floculação, concentração e composição interfacial proteica) e estabilidade cinética. Posteriormente, emulsões multicamadas formadas por uma emulsão primária de BLG ou LIS, seguida da adição de uma segunda camada de BLG, LIS ou pectina, com carga inversa, foram obtidas e avaliadas quanto a suas propriedades de emulsificação (floculação, diâmetro hidrodinâmico médio e potencial ζ) e estabilidade cinética. Emulsões formadas pelas proteínas puras apresentaram diâmetros menores. A BLG apresentou uma adsorção preferencial na interface em relação a LIS. O pH influenciou principalmente a carga superficial de emulsões, o que afetou a interação entre proteínas, o tamanho final e a estabilidade de emulsões. O aumento da força iônica influenciou negativamente a estabilidade das emulsões formadas pela mistura das proteínas, levando a um aumento dos tamanhos das gotículas, com posterior separação macroscópica de fases. As emulsões estabilizadas por múltiplas camadas, contendo pectina, apresentaram menores diâmetros e maior potencial ζ, em comparação com emulsões formadas apenas por proteínas. A adição de pectina, um polímero carregado e estabilizante, favoreceu a resistência de emulsões multicamadas ao armazenamento e à adição de NaCl. As emulsões podem ser usadas para dispersar compostos lipofílicos, como o β-caroteno (BC), que pode ainda interagir com as proteínas da interface, aumentando a capacidade de carreamento da emulsão. A interação de BLG e LIS com BC foi determinada por meio de espectroscopia de fluorescência, de forma a explorar a possibilidade de uso dessas proteínas em sistemas para a incorporação desse composto. A fluorescência da LIS e BLG foi suprimida pela presença do BC por um processo de supressão estático. As constantes de velocidade de supressão e as constantes de interação calculadas indicaram o mecanismo de supressão estática e a força de ligação média. A capacidade de ligação do BC a BLG diminui significativamente (p<0,05) com a desnaturação, indicando uma inativação parcial dos sítios de ligação. Esses resultados são importantes para embasar o uso dessas proteínas para incorporação do BC em alimentos, o que pode ser alcançado utilizando emulsões simples ou multicamadas de até duas camadas, utilizando pectina.