Detalhes bibliográficos
| Ano de defesa: |
2018 |
| Autor(a) principal: |
Rios Díez, Juan Diego |
| Orientador(a): |
Não Informado pela instituição |
| Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
| Tipo de documento: |
Tese
|
| Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
| Idioma: |
por |
| Instituição de defesa: |
Universidade Federal de Viçosa
|
| Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
|
| Departamento: |
Não Informado pela instituição
|
| País: |
Não Informado pela instituição
|
| Palavras-chave em Português: |
|
| Link de acesso: |
https://locus.ufv.br//handle/123456789/27261
|
Resumo: |
Anticarsia gemmatalis, Hübner, 1818 (lepidóptera Noctuidae) em condições de estresse, gera três fenótipos com diferentes níveis de melanização na cutícula acompanhada da diminuição da imunidade. Seu sistema imune inato está composto por diversas proteínas responsáveis por ativar e executar a resposta imunológica. Entre estas proteínas, encontram-se proteases e inibidores de proteases, que coordenam tal resposta. Os inibidores encontram-se livremente na hemolinfa ou associados com o corpo gorduroso. Em A. gemmatalis ainda não foi determinado como o estresse afeta as proteínas que circulam na hemolinfa, tampouco sobre a presença ou a função dos inibidores de proteases presentes nela. Por isso o intuito deste trabalho foi perceber o efeito do estresse populacional e do dano mecânico nas proteínas secretadas na hemolinfa das lagartas de A. gemmatalis e identificar inibidores de serino e cisteíno proteases presentes. Em lagartas com e sem estresse abiótico, foi obtida as proteínas da hemolinfa e analisadas em géis 2-DE. Foram feitas duas cromatografias (afinidade e troca iônica), caracterizando e determinando a atividade inibitória. Foi observada uma diminuição de proteínas na hemolinfa das lagartas com ou sem estresse por população após do ferimento. Mas não apresentaram diferenças os perfis dos mapas das proteínas. Também foi encontrado pelo menos dois inibidores de proteases de aproximadamente 38±2 kDa e 90±9 kDa, com uma afinidade de 29,4 vezes maior para as proteases intestinais do próprio inseto do que para as proteases de mamíferos. O mecanismo de inibição foi competitivo e imcompetitivo para as serino e as cisteíno proteases respectivamente. Estes resultados abrem uma nova alternativa na procura de peptídeos para ser utilizados como ferramentas para o controle deste inseto. |
