Purificação e caracterização de uma ß-N-acetillhexosaminadase extraída do mamífero marinho Sotalia fluviatilis

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2006
Autor(a) principal: Gomes Júnior, José Edilson
Orientador(a): Abreu, Luiz Roberto Diz de
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Universidade Federal do Rio Grande do Norte
Programa de Pós-Graduação: Programa de Pós-Graduação em Bioquímica
Departamento: Bioquímica; Biologia Molecular
País: BR
Palavras-chave em Português:
β
Palavras-chave em Inglês:
β
Área do conhecimento CNPq:
Link de acesso: https://repositorio.ufrn.br/jspui/handle/123456789/12612
Resumo: This report shows 2232 times purification of a βNAcetylhexosaminidase from hepatic extracts from the sea mammal Sotalia fluviatilis homogenate with final recovery of 8,4%. Sequenced steps were utilized for enzyme purification: ammonium sulfate fractionation, Biogel A 1.5 m, chitin, DEAESepharose and hydroxyapatite chromatographies. The protein molecular mass was estimated in 10 kDa using SDSPAGE and confirmed by MALDITOF. It was found to have an optimal pH of 5.0 and a temperature of 60°C. Using pnitrophenylNAcetylβDglycosaminide apparent Km and Vmax values were of 2.72 mM and 0.572 nmol/mg/min, respectively. The enzyme was inhibited by mercury chloride (HgCl2) and sodium dodecil sulfate (SDS)