Tripsina do peixe amazônico Tambaqui, Colossoma macropomum (Cuvier, 1818): estrutura, função e aplicação

• Ano de defesa: 2014
• Autor(a) principal: MARCUSCHI, Marina
• Orientador(a): BEZERRA, Ranilson de Souza
• Tipo de documento: Tese
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Universidade Federal de Pernambuco
• Palavras-chave em Português: Autólise; Cálcio; Proteases de peixe; Aditivo pré-lavagem; Dinâmica molecular; Estrutura de proteínas
• Link de acesso: https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/12328

A presente tese reporta a estrutura, função e aplicação como aditivo pré lavagem de uma tripsina do peixe amazônico tambaqui (Colossoma macropomum). O capítulo um traz a aplicação de tripsinas purificada dos peixes tambaqui e tilapia do Nilo (Oreochromis niloticus) como componentes para soluções de pré-lavagem de roupas, comparando-as com tripsina de porco, subtilisina bacteriana e quimotripsina bovina. No capítulo dois, o efeito do cálcio sobre a tripsina do tambaqui e do porco foi comparado através de ensaios bioquímicos, eletroforéticos, de espectrometria de massas e de fluorescência intrínseca. Já o capítulo três abordou o uso de dinâmica molecular e dicroísmo circular na análise da estrutura da tripsina do tambaqui, porco e salmão submetidas a variações de temperatura, bem como a criação de um banco de dados com sequências aniônicas e catiônicas de tripsinas de peixes e animais homeotérmicos. Com os resultados apresentados na presente tese, pode-se afirmar que a tripsina do tambaqui apresenta uma estrutura mais flexível que a do porco, e que consegue suportar um leque maior de temperaturas e agentes denaturantes, principalmente por conta de sua baixa propensão à autodigestão. Assim, considerando que a tripsina do tambaqui é mais ativa e robusta do que as tripsinas de mamíferos, pode-se dizer que ela apresenta potencial para aplicações industriais, principalmente aquelas que se dão em presença de agentes denaturantes e em temperaturas entre 25 e 60 °C.