Detalhes bibliográficos
| Ano de defesa: |
2007 |
| Autor(a) principal: |
de Carli da Costa Lima, Tamara |
| Orientador(a): |
Pompílio de Melo Neto, Osvaldo |
| Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
| Tipo de documento: |
Dissertação
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| Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
| Idioma: |
por |
| Instituição de defesa: |
Universidade Federal de Pernambuco
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| Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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| Departamento: |
Não Informado pela instituição
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| País: |
Não Informado pela instituição
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| Palavras-chave em Português: |
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| Link de acesso: |
https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/6362
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Resumo: |
A proteína de ligação à cauda poli-A (PABP) se liga a seqüência de poli adenosinas presente na extremidade 3 do mRNA e possui uma multiplicidade de funções dentro da célula. Dentre as funções atribuídas a PABP destaca-se sua participação em eventos da síntese de proteínas, tais como iniciação e terminação da tradução e reciclagem dos ribossomos, e seu envolvimento no transporte de alguns mRNAs do núcleo para o citoplasma. O objetivo deste trabalho é caracterizar homólogos de proteínas relevantes à iniciação da tradução em tripanosomatídeos. O estudo da PABP teve início com a busca em bancos de dados de L. major de possíveis homólogos, onde foi encontrado tanto o homólogo previamente descrito (LmPABP1) como mais dois homólogos (LmPABP2 e LmPABP3), sendo que o último não possui ortólogos em Trypanosoma. Os três genes foram amplificados, clonados, as proteínas expressas e utilizadas para produção de soro policlonal. Em seguida foi realizada a quantificação dos níveis intracelulares das três proteínas em extratos da forma promastigota de L. major sendo a LmPABP2 a mais abundante, a LmPABP3 em níveis intermediários e a LmPABP1 a menos abundante. No entanto, as LmPABP2-3 são detectadas com uma única forma, enquanto que a LmPABP1 está presente em duas isoformas, provavelmente uma delas devido a fosforilação. Análises da expressão durante o ciclo evolutivo do parasita mostrou que as três proteínas encontravam-se presentes em todas as formas evolutivas, porém a LmPABP3 mostrou um decréscimo na fase estacionária de crescimento e a LmPABP1 apresenta-se fosforilada apenas nas primeiras horas após o repique. Experimentos de localização subcelular indicam que a LmPABP1 está presente na fração citoplasmática, enquanto que LmPABP2-3 estão presentes tanto na fração citoplasmática quanto na nuclear, porém com predominância da fração nuclear. Estudos adicionais precisam ser feitos pra entender como estas proteínas diferem funcionalmente e quais seus papéis na síntese protéica |
