Detalhes bibliográficos
| Ano de defesa: |
2008 |
| Autor(a) principal: |
Silva, Valdeene Albuquerque Jansen da |
| Orientador(a): |
Não Informado pela instituição |
| Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
| Tipo de documento: |
Dissertação
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| Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
| Idioma: |
por |
| Instituição de defesa: |
Universidade Federal de Pernambuco
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| Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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| Departamento: |
Não Informado pela instituição
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| País: |
Não Informado pela instituição
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| Palavras-chave em Português: |
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| Link de acesso: |
https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/1409
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Resumo: |
O polissacarídeo fucana extraído da alga Sargassum cymossum foi magnetizado e posteriormente usado como suporte para imobilização de enzimas coaguladoras do leite. A caracterização básica da enzima imobilizada foi realizada pela determinação da temperatura ótima, estabilidade térmica, influência do cloreto de cálcio na atividade coagulante do leite, re-uso e estocagem. O método de imobilização mostrou-se adequado, apresentando uma retenção em proteína de 80% e 78% para as duas enzimas testadas, quimosina bovina e quimosina bovina recombinante, respectivamente. A atividade coagulante do leite nestes DEIs (Derivados Enzimáticos Imobilizados) foi 11,8 U/mL e 1,33 U/mL, respectivamente para as quimosinas bovina e recombinante. As temperaturas ótimas encontradas foram 60ºC (36 U/mL) e 50ºC (3,53 U/mL) para as quimosinas bovina e recombinante imobilizadas, respectivamente. Experimentos de estabilidade térmica revelaram que ambas as enzimas imobilizadas foram mais sensíveis à temperatura quando comparadas as enzimas livres. A perda da atividade com relação à enzima livre foi 66,35% para quimosina bovina após 30 minutos a 35º C, e 16,54% para recombinante após 30 minutos a 35º C. A influência do CaCl2 na atividade coagulante do leite foi comprovada tanto para as enzimas livres quanto para as imobilizadas. Na ausência do cálcio, as enzimas livres perderam 91,85% e 71,43%, respectivamente para a quimosina bovina e recombinante, enquanto que as enzimas imobilizadas não exibiram nenhuma atividade coagulante do leite. Nos testes de reuso foi observada uma perda na atividade de 80% e 60%, respectivamente para as quimosinas bovina e recombinante, após o segundo reuso |
