Detalhes bibliográficos
| Ano de defesa: |
2006 |
| Autor(a) principal: |
Messias de Oliveira, Manuel |
| Orientador(a): |
Cassandra Breitenbach Barroso Coelho, Luana |
| Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
| Tipo de documento: |
Dissertação
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| Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
| Idioma: |
por |
| Instituição de defesa: |
Universidade Federal de Pernambuco
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| Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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| Departamento: |
Não Informado pela instituição
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| País: |
Não Informado pela instituição
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| Palavras-chave em Português: |
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| Link de acesso: |
https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/2029
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Resumo: |
Lectinas são proteínas/glicoproteínas que estão abundantemente distribuídas nas plantas; essas lectinas aglutinam eritrócitos, interagem com carboidratos e têm atraído grandes interesses principalmente como ferramentas de investigação na biotecnologia. O gênero Bauhinia pertencente à família das Leguminosae, e algumas espécies vem sendo amplamente utilizado pela população em forma de chás para o tratamento de diabetes como diurético e também para nutrição animal pelo seu alto conteúdo protéico. O pó da folha de Bauhinia variegata var. candida foi usada para extrair, isolar e caracterizar parcialmente as propriedades biológicas e físico-química.A lectina de Bauhinia variegata demonstrou especificidade por galactose.. A proteína em solução salina foi isolada de folhas da Bauhinia variegata var candida e purificada por cromatografia de afinidade em matriz de quitina (polímero natural de N-acetilglicosamina-GlcNAc). A homogeneidade da lectina foi demonstrada por eletroforese em gel de poliacrilamida na presença de sulfato sódico de dodecila, e por eletroforese em gel de poliacrilamida para proteínas nativas básicas, mostrando uma única banda protéica de massa molecular aparente de 14.4 kDa. A lectina de B. variegata mostra especificidade por galactose e reconhece também outros carboidratos, bem como glicoproteínas em soro fetal bovino, tiroglobulina e asialofetuína. A lectina aglutinou hemácias de coelho, galinha, rato e do sistema humano ABO; manteve uma estabilidade térmica de 75% da atividade hemaglutinante original após 60 min em temperatura de 90ºC num pH ótimo de 7,0 |
