Detalhes bibliográficos
| Ano de defesa: |
2009 |
| Autor(a) principal: |
Felix Bezerra, Rosiely |
| Orientador(a): |
Cassandra Breitenbach Barroso Coelho, Luana |
| Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
| Tipo de documento: |
Dissertação
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| Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
| Idioma: |
por |
| Instituição de defesa: |
Universidade Federal de Pernambuco
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| Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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| Departamento: |
Não Informado pela instituição
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| País: |
Não Informado pela instituição
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| Palavras-chave em Português: |
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| Link de acesso: |
https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/1616
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Resumo: |
O tambaqui (Colossoma macropomum) é uma das principais espécies nativas para a piscicultura brasileira, apresentando um ótimo padrão de crescimento e alta produtividade, fato que torna abundante a sua oferta no mercado consumidor. C. macropomum foi a primeira espécie de peixe amazônico que atraiu um número relativamente grande de pesquisadores, pois, ele incorpora em uma única espécie, a maioria dos problemas que precisam ser resolvidos para se manejar a pesca e ao mesmo tempo desenvolver a aqüicultura. Lectinas são proteínas ou glicoproteínas que reconhecem carboidratos com alto grau de especificidade através de sítios de ligação. As lectinas estão envolvidas na imunidade inata, sendo por isso, consideradas como a primeira linha de defesa imunológica dos peixes. Essas proteínas versáteis têm sido encontradas em ovos, muco da pele e também no soro de peixes. Neste trabalho, a lectina do soro de tambaqui foi purificada parcialmente através de precipitação com sulfato de amônio. A fração 0-50% (F0-50) apresentou maior atividade hemaglutinante específica e foi escolhida para as próximas etapas de purificação. F0-50 reconheceu especificamente os carboidratos fucose, galactose e metil-α-D-galactose. Em seguida F0-50 foi submetida à Con A Separose 4B; o material adsorvido e eluído foi submetido à DEAE Sepharose. Todas as etapas foram acompanhadas por medidas da atividade hemaglutinante, dosagem de proteínas e eletroforese nativa ácida e na presença de SDS. Frações e lectina parcialmente purificada foram caracterizadas também quanto à estabilidade térmica, dependência de íons e pH. A lectina parcialmente purificada do soro do tambaqui é uma proteína ácida, termoestável, com atividade independente de cálcio, que reconhece os monossacarídeos fucose, galactose e metil-α-D-galactose, podendo, portanto, ser incluída na família das fucolectinas |
