Estudo da nucleosídeo trifosfato difosfohidrolase (NTPDase 1) de Leishmania infantum e expressão de uma nova proteína recombinante visando o controle de parasitoses de interesse veterinário

• Ano de defesa: 2015
• Autor(a) principal: Maia, Ana Carolina Ribeiro Gomes
• Orientador(a): Vasconcelos, Eveline Gomes
• Banca de defesa: Marques, Marcos José , Moreira, Otacílio da Cruz , Coimbra, Elaine Soares , Silva Neto, Adolfo Firmino da
• Tipo de documento: Tese
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Universidade Federal de Juiz de Fora (UFJF)
• Programa de Pós-Graduação: -
• Departamento: -
• País: Brasil
• Palavras-chave em Português: Leishmania infantum; ATP difosfohidrolase; NTPDase; Domínio B conservado; Leishmaniose visceral; Vacina; ATP diphosphohydrolase; Conserved B domain; Visceral leishmaniasis; Vaccine
• Área do conhecimento CNPq: CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::GENETICA
• Link de acesso: https://repositorio.ufjf.br/jspui/handle/ufjf/6575

A NTPDase 1 (50 kDa) de promastigotas de Leishmania infantum foi purificada por eletroforese em gel não-desnaturante. A identidade desta proteína ou de seu domínio B conservado (r83-122) foi confirmada por “Western blots” utilizando soros imunes produzidos contra a apirase de batata (SA), r-potDomínioB (SB), um polipeptídeo recombinante derivado do domínio B desta proteína vegetal, e LbB1LJ (SC; r82-103) e LbB2LJ (SD; r102-121), peptídeos sintéticos derivados do domínio B da NTPDase 1 de L. braziliensis. Sua antigenicidade foi evidenciada em “Western blots” pela reatividade com soros de cães com leishmaniose visceral. Os soros imunes SC ou SD inibiram sua atividade (87-99%) em preparação de promastigotas, sugerindo um efeito direto sobre o domínio B. Por ELISA, 45-50% de 38 cães infectados foram soropositivos para LbB1LJ e LbB2LJ confirmando a antigenicidade deste domínio.