Resolução de álcoois alílicos catalisada por diferentes lipases imobilizadas em nanotubos de carbono de paredes múltiplas
| Ano de defesa: | 2018 |
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| Autor(a) principal: |
Dias, Michele do Rocio Gonçalves
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| Orientador(a): |
Pilissão, Cristiane
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| Banca de defesa: | , , |
| Tipo de documento: | Dissertação |
| Tipo de acesso: | Acesso aberto |
| Idioma: | por |
| Instituição de defesa: |
Universidade Tecnológica Federal do Paraná
Curitiba |
| Programa de Pós-Graduação: |
Programa de Pós-Graduação em Química
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| Departamento: |
Não Informado pela instituição
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| País: |
Brasil
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| Palavras-chave em Português: | |
| Área do conhecimento CNPq: | |
| Link de acesso: | http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/3459 |
Resumo: | Este trabalho teve como objetivo avaliar a eficiência catalítica de diferentes lipases, na sua forma livre e imobilizada em nanotubos de carbono de paredes múltiplas (MWCNTs), na resolução cinética enzimática de álcoois alílicos com acetato de vinila. Inicialmente, foi realizada uma triagem com três lipases comerciais para a resolução do (RS)-1-octen-3-ol, lipase de pâncreas de porco (PPL), de Candida rugosa AY “Amano” 30 (AY30) e de Burkholderia cepacia “Amano” (PS). A enzima que apresentou o maior desempenho em termos de conversão e excesso enantiomérico de produto (eep) foi a lipase PS. Portanto, a lipase PS foi selecionada para dar continuidade aos estudos de imobilização em MWCNTS, bem como, avaliar diferentes condições reacionais na resolução dos álcoois alilicos. Os rendimentos de imobilização obtidos para a lipase PS em MWCNTs sem funcionalização (MWCNTsSF) foram maiores que 91 % em 24 horas. A melhor proporção de enzima:suporte na resolução do (RS)-1-octen-3-ol foi 5:1, sendo que o respectivo éster, (S)-acetato de 1- octen-3-ila foi obtido com conversão de 22%, eep de 51%, resultando em valores de E de 4. Este resultado representa um aumento de 2,5 vezes na conversão ao utilizar a lipase imobilizada em comparação a sua forma livre. A influência do pH de imobilização (pHI) utilizando o sistema PS/MWCNTs-SF (5:1) foi aplicado na resolução dos substratos (RS)-1-hexen-3-ol, (RS)-1-octen-3-ol e (RS)-(E)-4-fenil-3- buten-2-ol com acetato de vinila, sendo que os melhores resultados obtidos foram em pH ácidos a neutro (5,0 – 7,0). Em pH básico (8,0) ocorreu uma redução da eficiência catalítica para todos os substratos avaliados. Além disso, observou-se que os grupos substituintes ligados ao carbono assimétrico influenciaram significativamente nos valores de razões enantioméricas (E), onde o valor de E foi cerca de 25 vezes maior com o substrato aromático [(RS)-(E)-4-fenil-3-buten-2-ol] em comparação aos alifáticos [(RS)-1-hexen-3-ol, (RS)-1-octen-3-ol]. Quando utilizou os álcoois (RS)-1- hexen-3-ol e (RS)-(E)-4-fenil-3-buten-2-ol as conversões ao respectivo produto foram de 52 e 51%, respectivamente em 6 horas de reação. Já com o álcool (RS)-1-octen- 3-ol foi de 35% em 24 horas de reação. Os melhores suportes para a imobilização da lipase PS foram os MWCNTs-SF e MWCNTs-N (funcionalizados com APTES), pois apresentaram maior eficiência catalítica na resolução dos três substratos em comparação aos MWCNTs-A (funcionalizado com ácidos). O aumento da massa de imobilizado de 5 mg para 15 mg aumentou a conversão em 1,8 vezes para a resolução dos álcoois alílicos alifáticos e de 1,4 vezes para o substrato alílico aromático. Ao avaliar a influência da temperatura reacional de 35 a 70ºC na resolução dos álcoois alilicos, observou que os melhores resultados foram obtidos a 55ºC. O solvente orgânico influenciou significativamente a seletividade da enzima, sendo que o sistema livre de solvente apresentou os melhores resultados. Os resultados obtidos mostram que a lipase comercial PS imobilizada em MWCNTs apresentou potencial catalítico para aplicação na resolução cinética de álcoois alílicos secundários, sendo que, os valores de conversão, eep e E foram superiores ao comparar com sua forma livre. |