Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: |
2008 |
Autor(a) principal: |
Ribelatto, Julio Carlos |
Orientador(a): |
Não Informado pela instituição |
Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
Tipo de documento: |
Tese
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Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
Idioma: |
por |
Instituição de defesa: |
Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
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Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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Departamento: |
Não Informado pela instituição
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País: |
Não Informado pela instituição
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Palavras-chave em Português: |
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Link de acesso: |
http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75132/tde-20082009-164607/
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Resumo: |
A hemoglobina (Hb) do anelídeo Glossoscolex paulistus é uma Hb extracelular gigante. Esta é constituída por quatro cadeias polipeptídicas a, b, c e d contendo o heme. As cadeias a, b e c formam um trímero mantido por ligações dissulfeto e a cadeia d é um monômero. Neste trabalho, as técnicas espectroscópicas de absorção ótica no UV-Vís, fluorescência e dicroísmo circular foram utilizadas para monitorar as mudanças produzidas na estrutura do monômero d na forma oxi da hemoglobina extracelular gigante de Glossoscolex paulistus (HbGp) em pH 7,0 e 9,0 devido à interação com surfactantes iônicos, dodecil sulfato de sódio (SDS), cloreto de cetiltrimetilamônio (CTAC) e neutro, polioxietileno lauril éter (BRIJ - 35). A interação entre surfactantes e proteínas globulares tem sido estudada através de uma variedade de técnicas espectroscópicas visando à obtenção de informações relevantes com respeito à relação estrutura-atividade das proteínas. Os resultados de fluorescência mostraram que na presença dos surfactantes, há um aumento do rendimento quântico, sendo que o maior aumento é verificado na interação com o surfactante catiônico CTAC, sugerindo que a proteína apresenta uma quantidade maior de sítios específicos carregados negativamente, como os resíduos aniônicos, glutamil e aspartil. Na interação do monômero d da HbGp com CTAC ocorreu a formação de espécie pentacoordenada em ambos os pHs. Para o sistema monômero da HbGp-SDS em pH 7,0 e 9,0, foi observada a oxidação do monômero d, caracterizada pela formação da espécie hemicromo. A interação do monômero d em pH 7,0 e 9,0 com CTAC, analisada pelos espectros de dicroísmo circular, indicaram uma perda não muito significativa da estrutura secundária. No entanto, para os surfactantes SDS e BRIJ-35 foi possível constatar uma perda menos acentuada em relação ao CTAC. |