Caracterização da interação entre a subunidade do R2TP, Nop17, e da proteína de transferência de clusters de Fe/S, Dre2, em Saccharomyces cerevisiae

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2017
Autor(a) principal: Peralta, Fiorella Guadalupe Orellana
Orientador(a): Não Informado pela instituição
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Link de acesso: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-26042018-135101/
Resumo: O complexo R2TP está presente em eucariotos, de leveduras a humanos, e está envolvido no correto dobramento de outras proteínas e montagem de complexos multiproteicos. R2TP é formado pelas proteínas Rvb1, Rvb2, Tah1 e Pih1/Nop17 em levedura, e direciona as chaperonas à proteínas alvo durante a montagem dos complexos. Os clusters Fe/S são sintetizados nas mitocôndrias e posteriormente transferidos para o citoplasma. Dre2 é uma proteína que contém cluster Fe/S, e está envolvida na transferência desses clusterspara outras proteínas citoplasmáticas. Nosso laboratório identificou a interação entre a subunidade Nop17 do complexo R2TP e Dre2 pelo método de duplo-híbrido, mas o papel desta interação ainda não foi elucidado. O objetivo deste trabalho foi o de estudar o papel funcional da interação entre Dre2 e Nop17 e identificar seus domínios de interação. Nossos resultados mostram que a porção N-terminal de Nop17 interage com a porção C-terminal de Dre2 e esta interação é necessária para a manutenção dos níveis de Dre2 na célula, indicando que o complexo R2TP atue na montagem do complexo CIA, de proteínas citosólicas Fe/S, do qual Dre2 faz parte. Dre2 também afeta a estabilidade de Nop17, sugerindo que Dre2 possa transferir um clusterFe/S para Nop17. Os dados mostrados aqui, portanto, indicam que a interação Nop17-Dre2 seja mutuamente importante para a estabilidade das duas proteínas