Caracterização de enzimas envolvidas na síntese de lisina de milho e quinoa

• Ano de defesa: 2007
• Autor(a) principal: Varisi, Vanderlei Aparecido
• Tipo de documento: Tese
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
• Palavras-chave em Português: Amino acids; Aminoácidos; Enzimas; Enzymes; Genética vegetal; Maize; Milho; Plant Genetics; Pseudocereais; Pseudocereals
• Link de acesso: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/11/11137/tde-09112007-085112/

O aspartato é o precursor comum dos aminoácidos essenciais lisina, treonina, metionina e isoleucina. Devido à deficiência em lisina, a via metabólica do ácido aspártico tem sido estudada em cereais e os resultados obtidos indicaram a importância da aspartato quinase (AK), da homoserina desidrogenase (HSDH) e da dihidrodipicolinato sintase (DHDPS) como enzimas chave na regulação da síntese de lisina. Considerando-se a importância do milho e da quinoa como fontes de proteínas para humanos e animais, os objetivos deste trabalho foram: i) estudar as enzimas AK e HSDH nas sementes dos mutantes B77xB79o5; B37o7; W22o10, W22o11 e W22o13 e de seus respectivos tipos selvagens; ii) caracterizar a enzima DHDPS e analisar a composição de aminoácidos solúveis e incorporados nas proteínas das sementes dos mutantes Oh43o1, Oh43o2, Oh43fl1, Oh43fl2 e no respectivo tipo selvagem; iii) estudar nas sementes as enzimas AK, HSDH e DHDPS e alguns aspectos envolvidos na assimilação de nitrogênio e o perfil de aminoácidos de quinoa. Quando os mutantes B77xB79o5; B37o7; W22o10, W22o11 e W22o13 foram estudados, as análises demonstraram importantes variações nas atividades da AK e da HSDH entre os genótipos quando comparados com os respectivos tipos selvagens. A atividade da DHDPS foi fortemente inibida por lisina e não foram observadas variações significativas entre os genótipos Oh43o1, Oh43o2, Oh43fl1 e Oh43fl2, quando comparados com o genótipo Oh43+. A composição de aminoácidos revelou as maiores concentrações de lisina solúvel e incorporada em proteínas no mutante Oh43o2. Os estudos com quinoa demonstraram a presença de pelo menos duas isoenzimas da AK, uma sensível à inibição por lisina e a outra por treonina, duas isoenzimas da HSDH, uma resistente e a outra sensível à inibição por treonina e uma isoenzima da DHDPS sensível à inibição por lisina. As sementes de quinoa também apresentaram altas concentrações de lisina solúvel e incorporada em proteínas.