Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: |
2012 |
Autor(a) principal: |
Sgobbi, Lívia Flório |
Orientador(a): |
Não Informado pela instituição |
Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
Tipo de documento: |
Dissertação
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Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
Idioma: |
por |
Instituição de defesa: |
Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
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Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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Departamento: |
Não Informado pela instituição
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País: |
Não Informado pela instituição
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Palavras-chave em Português: |
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Link de acesso: |
http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75135/tde-17042012-165140/
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Resumo: |
O uso de agrotóxicos e a consequente contaminação têm sido motivo de constante preocupação, sendo necessário monitorar esses compostos por metodologias que as quantifiquem em água e alimentos. As técnicas cromatográficas são as mais utilizadas para a este tipo de análise, mas apresentam desvantagens para aplicações \"in situ\" ou em tempo real. As técnicas eletroquímicas, como os biossensores enzimáticos que utilizam a acetilcolinesterase, têm sido estudadas para a determinação quantitativa de pesticidas em diferentes amostras. No entanto, as enzimas apresentam algumas desvantagens relacionadas com sua capacidade de desnaturação e com a inibição por outras espécies. Diante disso, foi proposta neste projeto a síntese de uma molécula mimética [ácido (4-(1E)-etanohidrazonoil) benzóico] para a acetilcolinesterase para catalisar a hidrólise do substrato (acetiltiocolina). A molécula mimética foi caracterizada por RMN e FTIR. Os produtos da reação, acetato e tiocolina, foram identificados pelo método de Ellman e FTIR. A cinética química do processo catalítico foi estudada, verificando-se que a reação era de primeira ordem em relação à concentração de acetiltiocolina e a constante de velocidade foi 0,623 s-1. Os dados experimentais obtidos com a molécula artificial foram aplicados ao modelo cinético de Michaelis-Menten e os parâmetros cinéticos foram determinados, constatando que a constante de velocidade calculada foi 13000 vezes menor que aquela calculada pelo método diferencial, o que mostrou a inconveniência de aplicar tal modelo enzimático aos catalisadores sintéticos. Além disso, verificou-se que o KM é uma constante que não possui significado quando aplicada às moléculas miméticas. |