Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: |
1977 |
Autor(a) principal: |
Celaschi, Sergio |
Orientador(a): |
Não Informado pela instituição |
Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
Tipo de documento: |
Dissertação
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Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
Idioma: |
por |
Instituição de defesa: |
Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
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Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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Departamento: |
Não Informado pela instituição
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País: |
Não Informado pela instituição
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Palavras-chave em Português: |
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Link de acesso: |
http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/54/54132/tde-25052015-171123/
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Resumo: |
Utilizando-se quatro diferentes técnicas de medidas analisou-se as propriedades dielétricas e estruturais da lisozima com grau de hidratação inferior a 40mg 1.1 9 0/g prot. De um modo geral todos os efeitos observados foram relacionados com a presença de moléculas de H 2 0 ligadas aos sítios hidrofílicos existentes na superfície da macromolécula proteica. Das curvas de Descarga Isotérmica observa-se a existência de dois diferentes sítios de ligação ambos caracterizados por freqüência, medida de temperatura ambiente, no intervalo de 10 \'Hz, indicando que as moléculas se encontram fortemente ligadas. O processo de despolarização pode ser, em princípio, devido a dois efeitos: a rotação e a desorção das moléculas de H2O. Os dados experimentais indicam os efeitos da desorção como os principais. As energias de ativação do processo de desorção, encontradas para os dois diferentes sítios 0.34 e 0.55eV, sugerem que as moléculas de H.7 0 se ligam por uma ou duas pontes de hidrogênio a superfície da lisozima |