Adesinas fimbriais em Escherichia coli enteropatogênica atípica: prevalência e proteômica.

• Ano de defesa: 2012
• Autor(a) principal: Nára, Júlia Mitico
• Tipo de documento: Tese
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
• Palavras-chave em Português: Escherichia coli; Bacterial Genetics; Espectrometria de massas; Genes; Genética bacteriana; Mass spectrometry; Polymerase chain reaction; Proteínas; Proteins; Proteômica; Proteomics; Reação em cadeia por polimerase
• Link de acesso: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42132/tde-19092012-090153/

EPECa apresenta padrões de aderência localizado-like (LAL), agregativo (AA), difuso (DA), indeterminado ou são não aderentes (NA) em células epiteliais in vitro. Como esses fenótipos de aderência são também observados em outros patotipos de E. coli, o objetivo foi pesquisar nas EPECa a presença de genes de adesinas encontrados em outras E. coli patogênicas e analisar comparativamente por proteoma os extratos protéicos dos isolados BA320 (LAL), Ec292/84 (AA), 9100-83 (DA) e BA4013 (NA). Neste estudo, observou-se a presença de diferentes estruturas filamentosas ancoradas a superfície nos quatro isolados e a presença dos genes fimA, fimH, papA, ecpA, ldaH, pilS, daaC, sfpA, lpfAO113 e os variantes polimórficos (lpfA1 e lpfA2). Por proteômica foram identificadas as proteínas H-NS, OmpX, Usp, FucU, MglB e uma possível proteína filamentosa nos isolados de fenótipos de adesão LAL, AA e DA. Concluiu-se que, os genes das fímbrias tipo 1 e ECP são altamente prevalentes nas EPECa e as proteínas identificadas podem estar associadas ao processo de adesão das bactérias.