Detalhes bibliográficos
| Ano de defesa: |
2015 |
| Autor(a) principal: |
Barison, Maria Julia |
| Orientador(a): |
Não Informado pela instituição |
| Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
| Tipo de documento: |
Tese
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| Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
| Idioma: |
por |
| Instituição de defesa: |
Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
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| Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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| Departamento: |
Não Informado pela instituição
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| País: |
Não Informado pela instituição
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| Palavras-chave em Português: |
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| Link de acesso: |
http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42135/tde-18042016-105019/
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Resumo: |
Trypanosoma cruzi é capaz de incorporar histidina, um aminoácido essencial, através de um sistema de transporte saturável, de alta especificidade e dependente de ATP. Uma vez no citoplasma, a histidina amônio-liase (TcHAL), catalisa a deaminação não oxidativa da His a urocanato, quem é convertido pela urocanato hidratase (TcUH) ao intermediário 4-imidazolona-5-propionato. Posteriormente, duas enzimas (imidazolona propionase e formiminoglutamase) atúam para gerar glutamato. TcHAL e TcUH foram caracterizadas cinetica e bioquímicamente. O α-cetoglutarato, produto da deaminação do Glu gerado na degradação de His, ingressa ao ciclo de Krebs e os electrons gerados são capazes de restabelecer o potencial de membrana mitocondrial, promover a síntese de ATP e consumo de oxigênio na mitocôndria. Além disso, His é capaz de estimular a metaciclogênese: estudos metabolômicos mostraram que His é utilizada como fonte energética principalmente no inicio da diferenciação. Nossos dados mostram a relevância da His na bioenergética de T. cruzi, nos estágios presentes no inseto vetor. |
