Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: |
1980 |
Autor(a) principal: |
Baffa Filho, Oswaldo |
Orientador(a): |
Não Informado pela instituição |
Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
Tipo de documento: |
Dissertação
|
Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
Idioma: |
por |
Instituição de defesa: |
Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
|
Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
|
Departamento: |
Não Informado pela instituição
|
País: |
Não Informado pela instituição
|
Palavras-chave em Português: |
|
Link de acesso: |
http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/54/54132/tde-10012011-090621/
|
Resumo: |
Cristais de mioglobina tipo A foram dopados por processo de difusão com o marcador 2, 2, 6, 6 - tetrametil-l-oxil (TEMPO). Observa-se a existência de uma espécie de marcador isotrópica e outra anisotrópica, que exibe uma simetria axial com A// = 23,4 G, A⊥ = 20, 6 G e g = 2,0056. São estimados os tempos de correlação rotacional τ// = 7,2.10-9s e τ⊥ = 4,8.10-9s. Uma análise do grau de hidrofobicidade dos resíduos, situados na parte interna da molécula, sugere como um possível sitio de localização para o TEMPO o bolso formado na região da tirosina 103 - hélice H e 151 - terminal 3HC. Este bolso tem tamanho suficiente para abrigar o radical e posição coerente com a heme, o que não acontece com outros sítios. Observa-se uma mudança conformacional da proteína, induzida pela temperatura na região 20-30°. Esta pode ser atribuída a um movimento da hélice H. Este resultado somado ao de outros autores indica uma mudança conformacional de grande extensão na molécula. |