Isolamento e purificação de glicoproteínas de Trypanossoma cruzi (epimastigota)

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 1974
Autor(a) principal: Alves, Maria Julia Manso
Orientador(a): Não Informado pela instituição
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Tese
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Link de acesso: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-23072012-155915/
Resumo: Forma epimastigotas de T. cruzi são aglutinadas especificamente por baixas concentrações de concanavalina A. A aglutinação é linear com o tempo até aproximadamente10 minutos, para um número de células maior que 1 x 108 células/ml. Nessas condições a aglutinação é dependente da concentração de con A. As formas tripomastigotas sanguícolas e matecíclicas não são aglutináveis por con A. O complexo glicoproteico isolado de formas epimastigotas de T. cruzi por tratramentofenólico de extrato celular, apresenta na sua composição ácida siálico, glicosamina, galactose, glicose e manose, além de xilose em algumas frações. Os aminoácidos constituintes são principalmente lisina, ácido aspártico (e/ou asparagina), alanina, treonina, ácido glutâmico (e/ou glutamina). serina, prolina e glicina. Esse complexo pode ser separado em três componentes em colunas de DEAE-celulose. Dois desses componentes, selecionados para estudo, inibem a reação de aglutinação por con A das formas epimastigotas, assim como a fração não cromatografada. Essas frações isoladas fornecem quatro componentes glicoproteicos por eletroforese em gel de poliacrilamida na presença de SDS.