Efeito de difenóis sobre alguns processos oxidativos

• Ano de defesa: 1975
• Autor(a) principal: Augusto, Ohara
• Tipo de documento: Tese
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
• Palavras-chave em Português: Anion radical superóxido; Biochemistry; Biofísica; Biological oxidations; Biophysics; Bioquímica; Difenóis; Diphenols; Dismutase superoxide; Hemoglobin; Hemoglobina; Microssomas; Microssomes; Oxidação; Oxidações biológicas; Oxidation; Superoxide anion radical; Superóxido dismutase
• Link de acesso: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-07022013-124921/

Catecol e catecolaminas foram ensaiados sobre as atividades NADPH e NADH oxidásica dos microssomos. Quantidades catalíticas de adrenalina aumentam de duas a três vezes a velocidade de oxidação do NADPH, após um pequeno período de indução. O efeito da adrenalina é suprimido pela superóxido dismutase, se a enzima é adicionada antes de iniciada a reação. O efeito catalítico é atribuído a dois produtos de oxidação da adrenalina pelo íon superóxido; à quinona, produto de oxidação de dois elétrons e ao adrenocromo, produto de oxidação de quatro elétrons. Provavelmente, o adrenocromo reoxida a NADPH citocromo c redutase, e a quinona formada reage com oxigênio, regenerando adrenocromo. A adrenalina não mostrou qualquer efeito sobre a atividade NADH oxidásica, nem sobre a atividade NADPH oxidásica, estimulada por menadiona. Provavelmente, durante estes processos, dois elétrons são transferidos simultaneamente ao oxigênio. Catecol e catecolaminas duplicam a velocidade de oxidação do NADH em presença de quantidades catalíticas de NADH-citocromo b5 redutase e citocromo b5. Este resultado sugere a formação do íon superóxido, durante a autoxidação do citocromo b5. Catecol e p-hidroquinona promovem, cataliticamente, a oxidação da oxihemoglobina e oximioglobina à forma ferri. A velocidade de oxidação da oxihemoglobina mostra dependência de primeira ordem em relação à concentração de hemeproteína e de meia ordem em relação ao difenol ; contudo a altas concentrações dos catalisadores observa-se saturação, com valores de Vmáx similares para ambos os difenóis. É proposto que uma quinona , inicialmente formada, oxida a oxihemeproteína com liberação de oxigênio; por sua vez, a semiquinona oxida uma segunda molécula de oxihemeproteína, sendo que o oxigênio ligado recebe dois elétrons. Exceto para o caso da oximioglobina, que é mais reativa, a forma reduzida do catalisador deve estar presente para se opor ao desaparecimento da semiquinona por dismutação. Desde que se observa a liberação de oxigênio, esperada para a formação de água, o sistema pode ser considerado modelo de oxidase terminal. Infere-se tentativamente, que a oxihemoglobina tem estrutura HbFe2+ ...O2, e que a velocidade da oxidação catalisada é limitada pela velocidade de produção da verdadeira forma reativa, a estrutura ferri-superóxido, HbFe3+...O-2.