Detalhes bibliográficos
| Ano de defesa: |
2023 |
| Autor(a) principal: |
Rangel, Amanda Bahia de Souza |
| Orientador(a): |
Não Informado pela instituição |
| Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
| Tipo de documento: |
Dissertação
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| Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
| Idioma: |
por |
| Instituição de defesa: |
Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
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| Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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| Departamento: |
Não Informado pela instituição
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| País: |
Não Informado pela instituição
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| Palavras-chave em Português: |
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| Link de acesso: |
https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/97/97139/tde-11122024-171742/
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Resumo: |
O objetivo do trabalho foi estudar a síntese de ésteres emolientes via esterificação em meio isento de solvente empregando como biocatalisador a lipase B de Candida antarctica (CALB) imobilizada em 3 suportes híbridos magnetizados à base de estireno (STY-DVB-M, STY-EGDMA-M e STY-TEGDMA-M). Os suportes foram sintetizados pela técnica de polimerização em suspensão, e a lipase CALB foi imobilizada a partir do método de adsorção física. Os biocatalisadores apresentaram uma faixa de atividade hidrolítica de 500 - 800 U g-1 a partir da hidrólise do butirato de metila. A influência da razão molar e da temperatura (35 50 ºC) na conversão final das sínteses foi avaliada, visando selecionar o bioprocesso mais vantajoso para o desenvolvimento da modelagem matemática. Inicialmente foi estuda a influência da razão molar entre os reagentes na síntese do oleato de 2-etilhexila, sendo selecionada a proporção estequiométrica como a mais adequada para dar continuidade aos estudos. Posteriormente foi avaliada a influência da temperatura na síntese dos ésteres: oleato de butila, oleato de octila e oleato de 2-etilhexila, empregando os 3 biocatalisadores. As sínteses catalisadas por CALB-STY-DVB-M e CALB-STY-EGDMA-M apresentaram perfis semelhantes em relação a influência da temperatura, atingindo maiores conversões às temperaturas mais elevadas (58 a 68% de conversão). Quando a catálise foi conduzida por CALB-STY-TEGDMA-M, notou-se um decréscimo da conversão à 55 ºC, na síntese do oleato de 2-etilhexila, atingindo um máximo de 30,6 %, provavelmente devido ao caráter mais hidrofílico deste copolímero, o que pode ter causado um enfraquecimento das interações lipase/suporte, gerando perda da termoestabilidade do biocatalisador. A diferença no tamanho da cadeia carbônica e a polaridade do álcool inflenciaram as taxas de esterificação do ácido oleico. Sendo o oleato de butila o mais polar dos ésteres, notou-se que quando este foi empregado como substrato foram obtidas conversões mais baixas, sugerindo que a interação com o sítio ativo da lipase pode ter sido prejudicada. Já a síntese dos ésteres oleato de octila e 2-etilhexila foram, possivelmente, favorecidas pela maior afinidade que a lipase CALB demonstrou por álcoois com cadeia carbônica mais longa, ou seja, para meios reacionais mais apolares. A escolha do bioprocesso para a construção da modelagem levou em consideração as máximas conversões de reação atingidas e a aplicação de novas matrizes poliméricas para imobilização de lipases. Sendo assim, foi selecionado o bioprocesso empregado para a síntese do éster emoliente oleato de octila, utilizando como biocatalisador o CALB-STY-EGDMA-M. Para a constução do modelo cinético, inicialmente a constante de equilíbrio foi estimada para 35 ºC, permitindo calcular a entalpia global da reação por Van\'t Hoff (ΔH = 104,60 x 103 KJ mol-1) e ajustar os demais parâmetros pelas equações de Arrhenius e Ping-Pong Bi-Bi, obtendo-se 9 parâmetros. O melhor ajuste (AICC = 129,649), dentre as possibilidades de arranjo, foi obtido para mensurar a qualidade do modelo. A partir da obtenção dos cromatogramas de formação do éster oleato de octila, foi possível confirmar que os ajustes dos parâmetros empregados para a construção do modelo cinético foram adequados. |
