Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: |
2004 |
Autor(a) principal: |
Paz, Marcelo Fossa da |
Orientador(a): |
Não Informado pela instituição |
Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
Tipo de documento: |
Tese
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Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
Idioma: |
por |
Instituição de defesa: |
Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
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Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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Departamento: |
Não Informado pela instituição
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País: |
Não Informado pela instituição
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Palavras-chave em Português: |
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Link de acesso: |
https://teses.usp.br/teses/disponiveis/11/11138/tde-20191220-130346/
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Resumo: |
A levedura Kluyveromyces marxianus MMIII-41 possui atividade hidrolítica identificada com a produção das enzimas inulinase, invertase e pectinase. A atividade da invertase é mais ativa a temperaturas entre 30 e 40°C e pHs entre 4,0 e 6,0. A atividade da inulinase foi maior em temperaturas mais elevadas não apresentando diferenças significativas entre 40 e 60°C e pH em torno de 5,0. O mesmo se observa com a atividade da pectinase não apresentando diferenças significativas 30 a 40°C e pHs entre 4,0 e 7,0. Estas enzimas foram estudadas na condição de imobilização nas matrizes alginato, copolímero alginato-gel-quitosana, nylon 6®, quitina e isopor, com o objetivo de identificar dentre estas qual seria a mais adequada a estudos futuros de ampliação de escala. As respectivas atividades enzimáticas foram determinadas mediante determinação de açúcares redutores totais formados a partir dos substratos inulina, pectina e sacarose (Somogyi e Nelson, 1945). Os experimentos com as enzimas imobilizadas em cada uma das matrizes foram realizados nos sistemas descontínuo e contínuo. No sistema contínuo ficaram evidentes os problemas operacionais de cada matriz, sendo que o Nylon 6 e o isopor não apresentaram atividade já nas primeiras horas de processo. A quitina causou entupimento do sistema por compactação e as esferas de alginato em pouco tempo vieram a se desfazer. Nas condições experimentais avaliadas o copolímero alginato-gel-quitosana revelou-se a matriz com maior atividade, estabilidade e vida média. Nesta matriz a melhor atividade da inulinase aconteceu com a imobilização por ligações covalentes, enquanto que a imobilização por aprisionamento produziu melhores resultados para as atividades de pectinase e invertase. |