Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: |
2004 |
Autor(a) principal: |
Tavares, José Roberto |
Orientador(a): |
Não Informado pela instituição |
Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
Tipo de documento: |
Dissertação
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Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
Idioma: |
por |
Instituição de defesa: |
Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
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Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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Departamento: |
Não Informado pela instituição
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País: |
Não Informado pela instituição
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Palavras-chave em Português: |
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Link de acesso: |
http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-07102016-144349/
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Resumo: |
O exossomo é um complexo de exorribonucleases composto por onze proteínas envolvidas no processamento de rRNA, snRNAs, snoRNAs e na degradação de mRNAs. Todas as subunidades do complexo possuem possíveis domínios de RNase porém apenas quatro delas já tiveram a sua atividade de exorribonuclease caracterizada in vitro. Este complexo foi identificado inicialmente em levedura, sendo também encontrado em outros organismos eucarióticos e também em archaea. O estudo das interações entre suas subunidades resultou em modelos estruturais para o exossomo de H sapiens e T. brucei. A despeito do exossomo ter sido caracterizado em levedura, um estudo das possíveis interações entre as subunidades neste organismo ainda não foi realizado. Com a proposta de identificar estas interações em levedura, neste trabalho foi usado o sistema do duplo híbrido, uma poderosa ferramenta para analisar as interações proteína-proteína. Os resultados obtidos através deste sistema mostraram que a subunidade Rrp4p interagiu com as proteínas Rrp41p, Rrp44p, Mtr3p e Rrp6p. A subunidade Rrp41p mostrou uma forte interação com Rrp45p e a subunidade Rrp42p com Mtr3p. A proteína Rrp45p interagiu com Rrp41p e Rrp43p. A proteína Mtr3p interagiu com Rrp4p, Rrp42p e com Csl4p. Em nossos testes a subunidade Rrp40p não mostrou qualquer interação com as outras subunidades do complexo. Outras proteínas envolvidas no processamento RNA como Noplp, Nop58p, Nop8p e Lsm8p também foram testadas para interações com as subunidades do exossomo e mostraram que interagem com Rrp4p e Mtr3p. Estes resultados inéditos trouxeram novas informações para o futuro modelo estrutural do exossomo e novos da dos sobre a participação deste complexo no processamento de RNA. A determinação da sua estrutura pode contribuir para entender a versatilidade deste complexo em vários processos nos quais ele está envolvido na célula. |