Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: |
2018 |
Autor(a) principal: |
Flores, Elí Emanuel Esparza |
Orientador(a): |
Hertz, Plinho Francisco |
Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
Tipo de documento: |
Dissertação
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Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
Idioma: |
por |
Instituição de defesa: |
Não Informado pela instituição
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Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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Departamento: |
Não Informado pela instituição
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País: |
Não Informado pela instituição
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Palavras-chave em Português: |
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Link de acesso: |
http://hdl.handle.net/10183/194375
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Resumo: |
Neste trabalho foi estudado o efeito de diversas variáveis implicadas na reação entre a genipina e a quitosana para seu uso em imobilização enzimática. A temperatura de reação, pH, tempo e concentração de genipina foram avaliados para a ativação do su-porte e a -galactosidase de Aspergillus oryzae foi usada como modelo. O resultado do processo de imobilização foi caracterizado pelos parâmetros de imobilização e cinética enzimática, assim como por sua estabilidade térmica e operacional. Foi encontrado que em pH alcalino (9,0), a 60 ºC por 1 h, resultou em uma atividade recuperada de 37,5 %. Também com a estabilidade térmica se determinou um fator de estabilização de 2,0 a 50 ºC para a enzima imobilizada; em processo de batelada, a enzima imobilizada manteve o 100 % da atividade relativa inicial durante 40 ciclos. Esta pesquisa mostrou, pela primeira vez, um estudo completo sobre os parâmetros que afetam o processo de ativação do su-porte e a possível estrutura formada entre a genipina e a quitosana. |