Imobilização de lacase em partículas magnéticas recobertas com quitosana para aplicação na degradação de corantes têxteis

• Ano de defesa: 2019
• Autor(a) principal: Silveira, Taís Rossato
• Orientador(a): Meneguzzi, Alvaro
• Tipo de documento: Dissertação
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Palavras-chave em Português: Ciência dos materiais; Lacase; Imobilização de enzima; Partículas magnéticas; Corantes sintéticos
• Palavras-chave em Inglês: Laccase; Immobilization; Marasmiellus palmivorus; Magnetic particles; Synthetic dyes
• Link de acesso: http://hdl.handle.net/10183/197736

A capacidade de oxidação de uma grande variedade de substratos e a autonomia relativa das lacases frente a outras enzimas têm atraído grande interesse no desenvolvimento de tecnologias para aplicações na área industrial e ambiental como um catalisador verde. A baixa estabilidade e o elevado custo de produção são os principais fatores que limitam o uso de enzimas em processos de tratamento de efluentes. Desta forma, o principal objetivo deste trabalho foi sintetizar um suporte magnético, recobrir com quitosana e imobilizar a enzima lacase, a fim de aplicar o biocatalisador imobilizado na degradação de corantes sintéticos presentes em efluentes têxteis. Foram utilizadas duas lacases para este estudo, uma de Marasmiellus palmivorus (bruta e purificada) e outra de Trametes versicolor (comercial). As proteínas do extrato bruto enzimático produzido pelo fungo M. palmivorus foram concentradas e a lacase foi imobilizada em partículas de magnetita sintetizadas pelo método de co-precipitação e recobertas com quitosana por gelificação ionotrópica. O suporte foi funcionalizado com glutaraldeído e caracterizado por VSM, método de BET, MEV e FTIR. A maior atividade da lacase bruta imobilizada de M. palmivorus foi obtida com 25 mg proteína.g suporte seco-1 e 90 mM de glutaraldeído e foi de 139,84 U.g suporte seco-1, com eficiência de 48,74 % e rendimento acima de 99%; enquanto que para a lacase purificada imobilizada de M. palmivorus obteve-se 268,40 U.g suporte seco-1 com 15 mg proteína.g suporte seco-1 e o rendimento e eficiência foram de 98,02% e 27,15%, respectivamente. Para a lacase comercial imobilizada, a maior atividade foi alcançada com 571 mg proteína.g suporte seco-1 e foi de 74,92 U.g suporte seco-1, com eficiência de 45,30% e rendimento de 97,58%. O pH ótimo da lacase bruta solúvel e imobilizada foi em 5,5 e a temperatura ótima variou entre 40–50 ºC para a forma solúvel e entre 25–35 ºC para a forma imobilizada. Já para a enzima comercial, o pH ótimo foi em 4 e a temperatura ótima variou de 30–40 ºC para a enzima solúvel, e foi de 25 ºC para a enzima imobilizada. A imobilização aumentou a estabilidade térmica de ambas as enzimas, entretanto as formas solúvel e imobilizada da lacase bruta perderam atividade quando armazenadas em tampão a 4ºC. Por fim, a reação de descoloração do alaranjado de metila com o uso de 2,2´-azino-bis(3-etilbenzotiazole-6-ácido sulfônico) (ABTS) como mediador, possibilitou 30 ciclos de reuso com percentual de descoloração acima de 60%.