Sínteses e caracterização de microesferas de poli (álcool vinilico) e sua utilização como suportes para imobilização de lipase produzida por Rhizomucor miehei e seu estudo catalítico na reação de transesterificação do óleo de soja para a produção de biodiesel via rota etílica

• Ano de defesa: 2013
• Autor(a) principal: Bergamasco, Juliana [UNESP]
• Tipo de documento: Dissertação
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Universidade Estadual Paulista (Unesp)
• Palavras-chave em Português: Microbiologia industrial; Enzimas - Aplicações industriais; Biodiesel; Biocombustíveis; Catálise hetererogênea; Lipase; Microbiology
• Link de acesso: http://hdl.handle.net/11449/94804

O biodiesel (ésteres de ácidos graxos) tem sido produzido a partir da transesterificação direta de óleos ou de gorduras, em que triglicerídeos reagem com um álcool de cadeia curta (metanol ou etanol) na presença de um catalisador químico como, por exemplo, certos ácidos ou hidróxidos. Alternativamente, foi utilizada a via enzimática. Nesse caso, empregam-se enzimas lipases como catalisadores. Reações de transesterificação catalisadas por lipases têm se tornado cada vez mais atrativa, uma vez que o glicerol gerado na reação pode ser facilmente recuperado e a purificação de ésteres de acido graxo é simples. Todavia, as enzimas utilizadas como catalisadores possuem alto custo no mercado, dificuldade de recuperação e, além disso, estão sujeitas à inativação. Desse modo, uma maneira encontrada para superar alguns desses obstáculos é a imobilização das enzimas em um suporte sólido. A imobilização da enzima em uma matriz aumenta sua estabilidade química e térmica, reduz a sua inativação, e facilita a sua recuperação na reação. Microesferas de Poli (álcool vinilico) (PVA) com diferentes graus de cristalinidade foram usados como suportes sólidos para a imobilização da lipase de Rhizomucor miehei. Microsferas de PVA com estrutura amorfa (PVA4) imobilizaram 0,03 mg da enzima/ g de suporte, enquanto que microesferas com estrutura cristalina (PVA12) imobilizaram 0,024 mg/g e a de alta cristalinidade (PVA25) imobilizou 0,029 mg/g. A atividade enzimática das enzimas imobilizadas foi dependente do grau de cristalinidade das microesferas de PVA. O complexo Enzima-PVA4 apresentou uma atividade enzimática de (6,13 U/mg de enzima), o complexo Enzima-PVA12 apresentou uma atividade enzimática de (67,23 U/mg de enzima) e o complexo Enzima-PVA25 revelou uma alta atividade enzimática (149,15 U/mg de enzima). A atividade...